Контрольная работа по "Товароведению"

Плотная соединительная ткань имеет сильно развитые коллагеновые волокна, расположенные параллельными пучками, что обеспечивает ее высокую прочность. Она устойчива к тепловой и механической обработке, входит в состав сухожилий, связок, оболочек мышц, костей, хрящей. Эластичная ткань отличается большим количеством эластиновых волокон. В чистом виде эта ткань находится в затылочно-шейной связке. Сетчатая ткань находится в костном мозге, селезенке, лимфатических узлах.

Соединительная ткань, связанная  с мышечной тканью, увеличивает ее жесткость, уменьшает пищевую ценность мяса.[1]

Соединительная ткань  составляет в среднем 16% от массы 
туши мяса убойных животных. Химический состав соединительной ткани отличается от химического состава мышечной ткани.

В соединительной ткани содержится меньше воды, но преобладают белки. Основными белками соединительной ткани являются: 
коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды.

Коллаген (греч. colla - клей, gennao - порождаю) - самый распространенный белок. На его долю приходится около 30 % всей массы белков животного организма. При этом содержание его в разных частях туши существенно отличается: в скелетных мышцах - 1-2 %, в сухожилиях - 25-35 %, в кости - 10-20 %, в хрящах - 10-15 %, в коже - 15-25 %, в стенках сосудов - 5-12 %, в почках - 0,4-1 %, в мозге - 0,2-0,4 % от массы сырья.[2]

  Коллаген не растворяется в холодной воде, но набухает. При нагревании коллагена с водой образуется глютин в виде вязкого раствора, который при охлаждении переходит в студень-гель. Продуктом денатурации коллагена является желатин.

Количество неполноценных белков различно в зависимости от анатомического расположения отруба. Так, в говяжьей туше неполноценные белки (% к общему содержанию белков в мякотной части) составляют: в спинной части 15%, грудной и лопаточной 25%, пашине (брюшная стенка) 31%, голяшке передней и задней соответственно 73% и 53%. Количество неполноценных белков уменьшается с возрастом. У телят в мышцах обнаружено 0,67 % коллагена и 0,23 % эластина, у старых коров — соответственно 0,41 и 0,1 %. Жесткость мяса старых животных объясняется повышением прочности коллагена за счет увеличения в нем поперечных связей.[5]

Устойчивость коллагена к термической  обработке зависит от вида мяса, возраста животного, части туши. Ее можно снизить механическим измельчением или выдержкой мяса, например, в уксусной кислоте. Коллаген стимулирует перистальтику кишечника, способствует заживлению ран, рекомендован в питании больных гипертонической болезнью и при внутренних кровоизлияниях.[4]

Эластин менее распространен в животных организмах, чем коллаген. Больше всего содержится эластина в мякоти шеи, это обусловливается наличием в ней шейной (выйной) связки, в которой на долю эластина приходится 75% сухого остатка. В толстом и тонком крае эластина содержится 0,1—0,15%, в мускулатуре задней ноги — 0,2—0,5, лопатке — 0,3—0,4 %.

Эластин является фибриллярным белком, по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам от него отличается.

Эластин является неполноценным белком вследствие отсутствия триптофана и метионина.

Благодаря особенностям строения полипептидной  спирали эластин хорошо растяжим. Длина эластиновых волокон в  отличие от коллагеновых может увеличиваться  вдвое и после снятия нагрузки возвращается к первоначальной. 
 Эластин очень устойчив к действию химических реагентов, пищеварительных ферментов.

Эластин нерастворим в воде и  в отличие от коллагена не набухает в ней. При варке не образует глютин и не поддается действию пепсина  и трипсина, т.е. практически не усваивается организмом. Эластин отличается исключительной устойчивостью к действию горячей воды и не образует при нагревании глютин. В эластине нет оксипролина, очень мало незаменимых аминокислот, поэтому пищевая ценность эластина низкая. В соединительной ткани воды значительно меньше, чем в мышечной. В сухом остатке преобладают белки коллаген и эластин, относящиеся к группе склеропротеинов. Их содержание варьирует от вида соединительной ткани.[4] 
 Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон соединительной ткани - самых малочисленных в организме животного. В большом количестве они находятся в костном мозге, селезенке, лимфатических узлах. Подобно коллагену и эластину в состав ретикулина входит полисахарид на основе гексозамина, а также липиды. По устойчивости к кислотам, щелочам и горячей воде он близок к эластину. Ретикулин является неполноценным белком и практически не усваивается организмом. [3]

 Муцины и мукоиды - сложные белки (глюкопротеиды) - имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. В качестве простетической группы у этих белков встречаются сложные углеводы - мукополисахариды. Муцины и мукоиды входят в состав основного (межклеточного) вещества соединительной ткани и образуют комплексы для удерживания фибриллярных и клеточных элементов в определенном структурном взаиморасположении.  
 Муцины и мукоиды извлекаются из тканей щелочными растворами, т. к. имеют кислый характер.

Они дают характерные цветные реакции  на белки, но не свертываются при нагревании.

В соединительной ткани встречаются альбумины и глобулины, главным образом, в клетках. [2]

Учитывая особенности химического  состава можно отметить, что свойства, пищевая и промышленная ценность собственно соединительной ткани будут  определяться свойствами и количественным соотношением белков коллагена и эластина.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

СПИСОК  ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Шепелев А.Ф., Кожукова О. И.,Туров А. С. –Товароведение и экспертиза мяса и мясных товаров», Ростов-на-Дону: изд. Центр «Март»,2001.
2. Антипова Л.В. Методы исследования мяса и мясных продуктов. – М.: Легкая и пищевая промышленность, 2000. – 378 с.
3. Бровко под редакцией В.Е. Михаленко «Товароведение пищевых продуктов» М.: 1989г.
4. Учебник «Товароведение пищевых продуктов» Москва, Экономика, 1989г.
5. М. Л. Габриэлянц «Товароведение мяса и мясных товаров» Москва, Экономика, 1974г.