Шпаргалка по "Биохимии животных"

66. Биохимические механизмы  переваривания белков в желудочно-кишечном  тракте

Белки, поступающие с  пищей, подвергаются в ЖКТ распаду  при участии протеолитических ферментов  или пептидгидролаз. Различные пептидгидролазы способны катализировать расщепление пептидных связей между определенными аминокислотами.

Во рту белки пищи только механически измельчаются. Химическое изменение белков начинается в желудке  при участии пепсина и соляной  кислоты. Соляная кислота- белки набухают. Пепсин ускоряет гидролиз внутренних пептидных связей. В образуются высокомолекуляр пептиды ,кот  в кишечнике подвергаются дальнейшим превращениям под действием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Далее превращ в низкомолек и своб к-ты. Низкомолеке пептиды в тонком кишечнике подвергаются действию карбоксипептидаз А и В, в результате образуются дипептиды, которые гидролизуются до свободных аминокислот под действием дипептидаз. Аминокислоты и некоторое количество низкомолекул пептидов всасываются кишечными ворсинками. Часть аминокислот уже в стенках кишечника включаются в синтез специфических белков, большая же часть продуктов пищеварения поступает в кровь и в лимфу.

67. Механизмы реакций  трансаминирования и дехаминирования  аминокислот

Дезаминирование(удал азота)

Бывает с выд аммиака : 4 осн пути расщ-я АК – 1)окислительное (скелет АК превращся в альфа-кетокислоту). 2) гидролитическое (в гидрокси-кислоту) . 3)восстав-е (в карбоновую к-ту насыщен  ряда). 4) внутримолек-е (в карбон к-ту ненасыщ ряда) Аммиак обезвреж-ся в печени с образ-ем мочевины(в орнитиновос цикле) и мочевой к-ты и затем удал-ся из орг-ма.

Без выдел аммиака(трансимин) :  удаление аминогрупп из аминокислот  проис-т в р-ции трансиминирования- переноса аниногрупп от аминокислот  доноров на огранич число альфа-кетокислот – акцепторов аминогрупп.В рез-те, минокис-доноры превращ-ся в альфа-кетокислоты, а акцепторы(альфа-кетокислоты) – в аминокислоты. Р-ция происх-т с уч-м трансаминаз. В рез-те образ-ся альфа-кетоаналог, и превращ-ся в L- глутамат.(источник азота для биосинтетич р-ций,так же может вступать в р-ции окис дезамин под дейст глутаматдегидрогеназы в митох-ях с образ аммиака и альфа-КГ)

68. Декарбоксилирование  аминокислот. Биологическая роль  продуктов декаброксилирования 

Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилировани. Несмотря на ограниченный кругаминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилиро-ванию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

Механизм реакции декарбоксилирования аминокислот в соответствии с общей теорией пиридоксалевого катализа (см. рис. 12.3) сводится к образованию ПФ-субстратного комплекса

Декарбоксилаза ароматических аминокислот получена в чистом виде (мол. масса 112000), кофермент – ПФ. В больших количествах она содержится в надпочечниках и ЦНС, играет важную роль в регуляции содержания биогенных аминов. Образующийся из 5-окситриптофана серо-тонин оказался высокоактивным биогенным амином сосудосуживающего действия. Серотонин регулирует артериальное давление, температуу тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС. Некоторые авторы считают серотонин причастным к развитию аллергии, демпинг-синдрома, токсикоза беременных, карциноидного синдрома и геморрагических диатезов.

Продукт декарбоксилазной реакции дофамин является предшественником катехоламинов (норадреналина и адреналина). Источником ДОФА ворганизме является тирозин, который под действием специфической гидроксилазы превращается в 3,4-диоксифенилаланин (см. главу 8). Тиро-зин-3-монооксигеназа открыта в надпочечниках, ткани мозга и периферической нервной системы. Простетической группой тирозин-моноокси-геназы, как и дофамин-монооксигеназы (последняя катализирует превращение дофамина в норадреналин) является тетрагидробиоптерин, имеющий следующее строение:

69. Орнитиновый цикл 

Основным механизмом обезвреживания аммиака в организме  является биосинтез мочевины (в основном,в печени).Она выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного, обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи. Реакции синтеза мочевины, представлены в виде цикла, получившего название орнитинового цикла мочевинообразования Кребса.

· На первом этапе синтезируется  макроэргическое соединение карбамоилфосфат - это метаболически активная форма  аммиака

· На втором этапе цикла  мочевинообразования происходит конденсация карбамоилфосфата и орнитина с образованием цитруллина; реакцию катализирует орнитинкарбамоилтрансфераза:

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин  в результате двух последовательно  протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая, сводится к конденсации цитруллина и аспаргиновой кислоты с образованием аргининосукцината ( эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининсукцинат распадается во второй реакции на аргинин и фумарат поддействием аргининосукцинат-лиазы.

На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы.

70. Биологические механизмы  окисления нуклеотидов 

Нуклеотидами называются соединения, состоящие из азотистого основания, углевода-пентозы и фосфорной  кислоты. Примером может служить  уридиловая кислота:

Нуклеотиды поступают  в орг в сост нуклеопротеидов. Солян кисл и протеолитич фермент желудк распад до нуклеиновых кислот и белков части. С пом дополн ферм переварива. Панкретический сок содерж рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы, гидролизующие все нуклеинов кисл до полинуклеотидов. После дейст панкреатич ферм полинуклеотидазы кишечника гидролизуют нукл кисл до мононуклеотидов. Далее, под действ нуклеотидаз и фосыфатах происх гидролиз нуклеотид до нуклеозидов, кот либо всасыв либо под действ нуклеозидаз слизист кишечника деградир до пуринов и пиримидинов основан. В просвет кишечн пуринов основ мог подв окисл до мочев кислоты, кот всасыв и выдел с мочейю Другие тоже в мочев кисл. Свобод пиримидины тоже выдел без использов

71. Строение молекул  ДНК

Структурно пред-ет собой  полимерное соед-е ,постр-е из дезоксирибонуклеотидов. У эукариотов как в ядре и в  митохондриях. ДНК  в прост-ве может  сущ как одноцеп-ой так и двойной  спирали. В моделе ДНК имеются  2 комплементарные полинуклеотидные цепи,соед-ые между собой вод связ-ми. Две нити явл-ся антипарал-ми. (ф-ция перед и хран насд инф)

Перед делением клетки происходит удвоение ДНК-реплекация. Происх-т отделение  нитей друг от друга, и в доль каждой осущ сборка комплементарных нитей. Скорость завис-т от числа пар нуклеотидов днк,вход-х в геном.

1. Реплицируется не  одна, а обе цепи ДНК каждой  хромосомы.

2. Обе цепи ДНК реплицируются 

3. ДНК-полимераза представляет  собой комплекс основных ферментов  репликации. Этот комплекс прикрепляется  к ДНК и начинает двигаться вдоль нее. Другой фермент — ДНК-лигаза, который катализирует образование связей между соседними нуклеотидами, используя для этого энергию фосфатных связей.

4. Дочерние цепи ДНК  начинают формироваться одновременно  в сотнях участков обеих родительских цепей. Впоследствии концы отдельных сегментов вновь синтезированной ДНК «сшиваются» ферментом ДНК-лигазой.

5. Каждая вновь синтезированная  цепь ДНК остается прикрепленной  посредством слабых водородных  связей к родительской цепи, используемой  в качестве матрицы. Впоследствии обе цепи ДНК вместе скручиваются в спираль.

6. Каждая цепь ДНК  имеет длину около 6 см и  состоит из миллионов витков, поэтому раскрутить две цепи  без специального механизма было  бы невозможно. Это достигается  с помощью ферментов, которые регулярно разрезают каждую спираль по всей длине, поворачивают ее фрагменты так, чтобы они могли расплестись, и затем вновь восстанавливают целостность каждой спирали. Так возникают две новые спирали.

72. Биохимические механизмы  синтеза ДНК (вверх)

73.  Репликация и репарация

Реплика́ция ДНК — процесс синтеза дочерней молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты на матрице родительской молекулы ДНК. В ходе последующего деления материнской клетки каждая дочерняя клетка получает по одной копии молекулы ДНК, которая является идентичной ДНК исходной материнской клетки. Этот процесс обеспечивает точную передачу генетической информации из поколения в поколение. Репликацию ДНК осуществляет сложный ферментный комплекс, состоящий из 15—20 различных белков, называемый реплисомой

Репарация — особая функция клеток, заключающаяся в способности исправлять химические повреждения и разрывы в молекулах ДНК, повреждённой при нормальном биосинтезе ДНК в клетке или в результате воздействия физических или химических агентов. Осуществляется специальными ферментными системами клетки. Ряд наследственных болезней (напр., пигментная ксеродерма) связан с нарушениями систем репарации.

74. строение РНК. Виды  Рнк. Их роль в метаболизме

Рибонуклеи́новая кисло́та (РНК) — одна из трёх основных макромолекул (две другие — ДНК и белки), которые содержатся в клетках всех живых организмов.

Так же, как ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), РНК состоит из длинной  цепи, в которой каждое звено называется нуклеотидом. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара рибозы и фосфатной группы. Последовательность нуклеотидов позволяет РНК кодироватьгенетическую информацию. Все клеточные организмы используют РНК (мРНК) для программирования синтеза белков.

Транспортная РНК(т-РНК). Молекулы т-РНК самые короткие: они состоят всего из 80—100 нуклео-тидов. Молекулярная масса таких частиц равна 25—30 тыс. Транспортная РНК в основном содержится в цитоплазме клетки. Функция состоит в переносе аминокислот в рибосомы, к месту синтеза белка. Из общего содержания РНК клетки на долю т-РНК приходится около 10%.  
 
Рибосомная РНК (р-РНК). Это самые крупные РНК в их молекулы входит 3—5 тыс. нуклеотидов, соответственно их молекулярная масса достигает 1,0—1, 5 млн. Рибосомная РНК составляет существенную часть структуры рибосомы. Из общего содержания РНК в клетке на долю р-РНК приходится около 90%.  
 
Информационная РНК (и-РНК), или матричная (м-РНК). Содержится в ядре и цитоплазме. Функция ее состоит в переносе информации о структуре белка от ДНК к месту синтеза белка в рибосомах. На долю и-РНК приходится примерно 0,5—1% от общего содержания РНК клетки.  
 
Все виды РНК синтезируются на ДНК, которая служит своего рода матрицей

75. Биохимические механизмы  синтеза РНК 

Ядерная РНК синтез-ся из рибонуклеотидов с помощью  ДНК-зависимой РНК- полимеразы.РНК обра-ет одноцеп-ю нить, кот может сама  на себя  накручиваться и образ-ть локально двунитч-ые участки ( скрепл-ся за счет комплем-ых взаимд-й пуринпиримидиновых нуклеотидов ) Передача наслед инф от ДНК из ядра в цитоплазму.(для упр синтеза белков)

Синтез РНК в живой  клетке проводится ферментом — РНК-полимеразой. РНК-зависимая РНК-полимеразы фермент  присоединяется к промоторной последовательности. Вторичная структура молекулы матрицы  расплетается с помощью хеликазной активности полимеразы. Терминатор транскрипции в исходной молекуле определяет окончание синтеза. Многие молекулы РНК синтезируются в качестве молекул-предшественников, которые подвергаются «редактированию» — удалению ненужных частей с помощью РНК-белковых комплексов. После завершения транскрипции РНК часто подвергается модификациям

76. Биохимические механизмы  синтеза белка

Трансляция

-осуществляемый рибосомой  синтез белка из аминокислот  на матрице информационной (или  матричной) РНК (иРНК или мРНК).

Для осуществления этого  процесса в клетках специальные органеллы — рибосомы (большой и малой). Функция рибосом заключается в узнавании трёхбуквенных (трехнуклеотидных) кодонов мРНК, сопоставлении им соответствующих антикодонов тРНК, несущих аминокислоты, и присоединении этих аминокислот к растущей белковой цепи. Двигаясь вдоль молекулы мРНК, рибосома синтезирует белок в соответствии с информацией, заложенной в молекуле мРНК.  Для узнавания аминокислот в клетке имеются специальные «адаптеры», молекулы транспортной РНК (тРНК). Эти молекулы, имеют участок (антикодон), комплементарный кодону мРНК, а также другой участок, к которому присоединяется аминокислота, соответствующая этому кодону. Присоединение аминокислот к тРНК осуществляется в энерго-зависимой реакции ферментами аминоацил-тРНК-синтетазами, а получившаяся молекула называется аминоацил-тРНК. Таким образом, специфичность трансляции определяется взаимодействием между кодоном мРНК и антикодоном тРНК, а также специфичностью аминоацил-тРНК-синтетаз, присоединяющих аминокислоты строго к соответствующим им тРНК .

Процесс трансляции разделяют  на инициацию — узнавание рибосомой  стартового кодона и начало синтеза.,  элонгацию — собственно синтез белка., терминацию — узнавание терминирующего кодона (стоп-кодона) и отделение  продукта.

Механизмы трансляции прокариот и эукариот существенно отличаются