Шпаргалка по "Биохимии животных"

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 29 Сентября 2013 в 13:02, шпаргалка

Описание работы

Работа содержит ответы на вопросы по дисциплине "Биохимия животных".

Файлы: 1 файл

biokhimia__otvety_1_doc.doc

— 347.50 Кб (Скачать файл)

1 Классификация и строение углеводов. Функции углеводов различных классов

Углево́ды (сахара, сахариды) — органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько  гидроксильных групп. Углеводы или, как их часто называют, сахара являются первыми синтезируемыми в процессах фотосинтеза или хемосинтеза органическими веществами, а затем в процессе биохимических превращений участвуют в создании других органических веществ.

Химический состав - это  углерод, водород, кислород. Пространственная структура определяется сложностью молекулы.

Классифицируются углеводы на 3 группы: моносахариды или монозы, иногда их называют - простые сахара. олигосахариды, полисахариды или полиозы.

Моносахара - это простые  молекулы с числом атомов углерода от 2 до 7. В соответствии с этим она называются: биозы, триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы. Первые три - имеют линейную структуру молекул, последние - циклическую. Наиболее известный представитель моноз - глюкоза. Монозы легко растворяются в воде, легко вступают в биохимические реакции. Общая формула моноз (СН2О) п.Олигосахара - это относительно простые молекулы, состоящие всего из 2-3 молекул моноз. Они не имеют собственной классификации, названия молекул - тривиальны. Наиболее известный представитель олигосахаридов - сахароза. Олигосахариды легко растворяются в воде, участвуют в реакциях синтеза более сложных сахаров.Полисахариды - это биополимеры, т.е. сложные молекулы, состоящие из большого количества простых сахаров. Процесс синтеза этих молекул достаточно сложен и будет нами изучен в седьмом разделе курса. Пространственная структура полисахаридов сложна, эти молекулы нерастворимы в воде. Наиболее известные представители полисахаридов - крахмал, гликоген, клетчатка или гемицеллюлоза, пектины.

В живых организмах углеводы выполняют следующие функции:

Структурная и опорная  функции. Углеводы участвуют в построении различных опорных структур. Так  целлюлоза является основным структурным  компонентом клеточных стенок растений, хитин выполняет аналогичную  функцию у грибов, а также обеспечивает жёсткость экзоскелета членистоногих[1].Защитная роль у растений. У некоторых растений есть защитные образования (шипы, колючки и др.), состоящие из клеточных стенок мёртвых клеток.Пластическая функция. Углеводы входят в состав сложных молекул (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в построении АТФ, ДНК и РНК)[6].Энергетическая функция. Углеводы служат источником энергии: при окислении 1 грамма углеводов выделяются 4,1 ккал энергии и 0,4 г воды[6].Запасающая функция. Углеводы выступают в качестве запасных питательных веществ: гликоген у животных, крахмал и инулин — у растений[1].Осмотическая функция. Углеводы участвуют в регуляции осмотического давления в организме. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы, от концентрации глюкозы зависит осмотическое давление крови.Рецепторная функция. Олигосахариды входят в состав воспринимающей части многих клеточных рецепторов или молекул-лигандов.

2 Классификация аминокислот и их биохимические функции

Все встречающиеся в  природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Орг к-ты, у кот водород у альфа-углер атома замещен  аминогруппой NH2

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их к взаимодействию с водой. Она включает четыре класса аминокислот:

По радикалу

Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан

Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин

Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспарагин, глутамин

Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

По путям биосинтеза

По способности организма  синтезировать из предшественников

По характеру катаболизма  у животных

3 Уровни организации белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной  структуры), определяемой генетическим кодом, крайне важны структуры более  высоких порядков, которые формируются  в процессе сворачивания белка. Обычно выделяют четыре уровня структуры белка[18]:

Первичная структура  — последовательность аминокислот  в полипептидной цепи. Важными  особенностями первичной структуры  являются консервативные мотивы —  сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[19].

Вторичная структура  — локальное упорядочивание фрагмента  полипептидной цепи, стабилизированное  водородными связями. Ниже приведены  самые распространённые типы вторичной структуры белков.

Третичная структура  — трехмерное строение полипептидной  цепи. Структурно состоит из элементов  вторичной структуры, стабилизированных  различными типами взаимодействий, в  которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между  двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

ионные связи между  противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

водородные связи;

гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) —  взаимное расположение нескольких полипептидных  цепей в составе единого белкового  комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах  по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

4. Денатурация белка и факторы вызывающие денатурацию белка. Денатурация белков. Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в физико-химических условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм[7]. Изменение этих условий, например, сильное нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком или другим биополимером естественной структуры называется денатурацией. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки. Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы, перечисленные ниже. 

Нагревание или излучение  белка, например инфракрасное или ультрафиолетовое. Кинетическая энергия, сообщаемая белку, вызывает вибрацию его атомов, вследствие чего слабые водородные и ионные связи  разрываются,и белок свертывается (коагулирует).

Сильные кислоты, щелочи, соли денатурируют белок. Под действием  этих реагентов ионные связи разрываются  и белок коагулирует. Длительное воздействие реагента может вызвать  разрыв и пептидных связей.

Тяжелые металлы денатурируют белок. Положительно заряженные ионы тяжелых металлов (катионы) образуют прочные связи с отрицательно заряженными карбоксил-анионами R-групп белка и часто вызывают разрывы ионных связей. Они также снижают электрическую поляризацию белка, уменьшая его растворимость. Вследствие этого находящийся в растворе белок выпадает в осадок.

Органические растворители и детергенты денатурируют белок. Эти  реагенты нарушают гидрофобные взаимодействия и образуют связи с гидрофобными (неполярными) группами. В результате разрываются и внутримолекулярные водородные связи. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.

5. Строение и функции липидов

Липи́ды (от греч. λίπος, lípos — жир) — широкая группа органических соединений, включающая жирные кислоты, а также их производные, как по радикалу, так и по карбоксильной группе.

Молекулы простых липидов  состоят из спирта, жирных кислот, сложные  — из спирта, высокомолекулярных жирных кислот, возможны остатки фосфорной кислоты, углеводов, азотистых оснований и др. Строение липидов зависит в первую очередь от пути их биосинтеза. Для подробного ознакомления следует перейти по ссылкам, указанным в схеме классификации.

Структурная. Фосфолипиды  вместе с белками образуют биологические мембраны. В состав мембран входят также стеролы.

Энергетическая. При окислении 1 г жиров высвобождается 38,9 кДж  энергии, которая идет на образование  АТФ. В форме липидов хранится значительная часть энергетических запасов организма, которые расходуются при недостатке питательных веществ. Животные, впадающие в спячку, и растения накапливают жиры и масла и расходуют их на поддержание процессов жизнедеятельности. Высокое содержание липидов в семенах обеспечивает энергией развитие зародыша и проростка, пока он не перейдет к самостоятельному питанию. Семена многих растений (кокосовая пальма, клещевина, подсолнечник, соя, рапс и др.) служат сырьем для получения масла промышленным способом.

Защитная и теплоизоляционная. Накапливаясь в подкожной жировой клетчатке и вокруг некоторых органов (почки, кишечник), жировой слой защищает организм от механических повреждений. Кроме того, благодаря низкой теплопроводности слой подкожного жира помогает сохранить тепло, что позволяет, например, многим животным обитать в условиях холодного климата. У китов, кроме того, он играет еще и другую роль — способствует плавучести.

Смазывающая и водоотталкивающая. Воска покрывают кожу, шерсть, перья, делают их более эластичными и  предохраняют от влаги. Восковым налетом покрыты листья и плоды растений; воск используется пчелами в строительстве сот.

Регуляторная. Многие гормоны  являются производными холестерола, например половые (тестостерон у мужчин и  прогестерон у женщин) и кортикостероиды (альдостерон).

Метаболическая. Производные холестерола, витамин D играют ключевую роль в обмене кальция и фосфора. Желчные кислоты участвуют в процессах пищеварения (эмульгирование жиров) и всасывания высших карбоновых кислот.

Липиды являются источником метаболической воды. При окислении жира образуется примерно 105 г воды. Эта вода очень важна для некоторых обитателей пустынь, в частности для верблюдов, способных обходиться без воды в течение 10-12 суток: жир, запасенный в горбе, используется именно на эти цели. Необходимую для жизнедеятельности воду медведи, сурки и другие животные в спячке получают в результате окисления жира.

6. Строение триглицеридов. Роль триглицеридов в метаболизме. Жиры, или триглицериды — природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. В живых организмах выполняют структурную, энергетическую и др. функции.

Наряду с углеводами и белками, жиры — один из главных  компонентов питания. Жидкие жиры растительного  происхождения обычно называют маслами — так же, как и сливочное масло.

Жиры, поставляя организму  энергию, являются и ее аккумулятором, т. е. для того чтобы жиры освободили энергию, необходимо достаточное количество углеводов.

Жиры служат также  для построения клеточных оболочек, принимают участие в образовании гормонов и витаминов, играют роль запасного питательного и защитного механического и теплоизоляционного материала, обеспечивают усвоение витаминов A, D, Е, К.

В крови человека имеются  сложные (холестерин, липопротеиды и  др.) и более простые жиры (кетоны, жирные кислоты, глицериды). Нарушение их равновесия имеет важное значение в развитии сахарного диабета, ожирения, сердечно-сосудистых заболеваний.

Наиболее необходимые  жиры животного происхождения содержатся в молоке, сливочном масле, яичном желтке. В то же время ценные для обмена ненасыщенные жирные кислоты в большом количестве имеются и в растительных жирах (подсолнечное, кукурузное масло), которые также необходимы в питании человека (10—30 % всех жиров).

Избыточное потребление жира ведет к нарушению обмена веществ, ухудшению использования белка, нарушению пищеварения, повышению отложения жира в подкожной клетчатке и др.

7. Строение нуклеотидов. Роль нуклеотидов в метаболизме Нуклеоти́ды — фосфорные эфиры нуклеозидов, нуклеозидфосфаты. Свободные нуклеотиды, в частности АТФ, цАМФ, АДФ, играют важную роль в энергетических и информационных внутриклеточных процессах, а также являются составляющими частями нуклеиновых кислот и многих коферментов.

Информация о работе Шпаргалка по "Биохимии животных"