Контрольная работа по "Биохимии"

 

Содержание.

1. Строение ферментов. Активный центр ферментов……………………2

 

2.  Классификация моносахаридов. Приведите строение, свойства………5

     

     3.Витамин  К, строение, свойства. Пищевые источники…………………..10

 

     4.  Список литературы……………………………………………………….13

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Строение ферментов. Активный центр ферментов.

 

Строение  ферментов.

Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска) - специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.

Все ферменты по химической природе являются простыми или сложными белками с большой молекулярной массой. При гидролизе образуют аминокислоты и, так же как белки чувствительны к действию высоких температур, излучению, солям тяжелых металлов, концентрированных кислот и щелочей.

Ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные).

Простые ферменты состоят  только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот  – апофермент, и небелковую часть – кофермент (рис. 1).

 

 

Рис.1. Состав ферментов.

 

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый коферментсвязывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна.

У однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, ферментативную функцию выполняет часть белковой молекулы, называемая каталитическим центром. Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы.

 

 

Рис. 2. Схема строения фермента

 

Чаще всего в  каталитических центрах однокомпонентных ферментов встречаются остатки Сер, Гис, Три,Арг, Цис, Асп, Глу и Тир (Название аминокислот см. в таблице 'Классификация аминокислот'). Радикалы перечисленных аминокислот выполняют здесь ту же функцию, что и кофермент в составе двухкомпонентного фермента.

Активный  центр ферментов.

Активный центр  – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата  и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут  находиться в любом сочетании, при  этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга  в линейной цепи.У ферментов, имеющих  в своем составе несколько  мономеров, может быть несколько  активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы  могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов  в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофермента.

В свою очередь в  активном центре выделяют два участка (рис.3):

• якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
• каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

 

 

Рис. 3. Схемастроенияферментов

 

 

 

3. Классификация моносахаридов. Приведите строение, свойства

Моносахариды —  органические соединения, одна из основных групп углеводов; самая простая  форма сахара; являются обычно бесцветными, растворимыми в воде, прозрачными  твердыми частицами.

Согласно принятой в настоящее время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды  и полисахариды.

Моносахариды можно рассматривать как производные многоатомных спиртов, содержащие карбонильную (альдегидную или кетонную) группу.

Простейшие представители  моносахаридов – триозы: глицеральдегид и диоксиацетон. При окислении  первичной спиртовой группы трехатомного спирта – глицерола – образуется глицеральдегид (альдоза), а окисление  вторичной спиртовой группы приводит к образованию диоксиацетона (кетоза).

Классификация моносахаридов

Моносахаридыподразделяютсяна:

• стереоизомеры по конформации асимметричных атомов углерода – например, L- и D-формы,
• в зависимости от конформации НО-группы первого атома углерода – α- и β-формы,
• в зависимости от числа содержащихся в их молекуле атомов углерода – триозы, тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы, октозы,
• в зависимости от присутствия альдегидной или кетоновой группы – кетозы и альдозы.

 

Физические свойства.

Моносахариды —  бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением, хорошо растворимые  в воде, в растворах вращающие  поляризованный свет, сладкие на вкус.

 

 

 

 

Химические свойства:

Химические моносахаридов  определяются наличием карбонильной группы  (в ациклической форме), полуацетального  гидроксила (в циклических формах) и спиртовых OH групп.

         Многообразие химических свойств  моносахаридов объясняется их  дифункциональностью.

1. Реакции образования  эфиров. Моносахариды способны образовывать  простые и сложные эфиры. Наиболее  легко происходит замещение полуацетального  (гликозидного) гидроксила:

 

Простые эфиры получили название гликозидов. В более жестких  условиях возможно алкилирование и  по другим оставшимся гидроксильным  группам.

Моносахариды способны образовывать сложные эфиры как  с минеральными, так и с карбоновыми  кислотами, например:

 

2. Реакция комплексообразования  с гидроксидом меди (II). При взаимодействии  свежеосажденного гидроксида меди (II) с моносахаридами происходит  растворение гидроксида с образованием  комплекса синего цвета.

3. Окислительно-восстановительные  реакции (ОВР). При каталитическом  гидрировании моносахаридов происходит  восстановление карбонильной группы  до спиртового гидроксила:

 

 

 

4. Реакция брожения. Моносахариды (например, глюкоза) способны  расщепляться в зависимости от  природы фермента до этанола,  масляной или молочной кислоты:

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

4. Витамин К, строение, свойства. Пищевые источники.

 

Витамины – низкомолекулярные  органические соединения различной  химической природы, абсолютно необходимые  для нормальной жизнедеятельности  организмов. Являются незаменимыми веществами, так как за исключением никотиновой  кислоты они не синтезируются  организмом человека и поступают  главным образом в составе  продуктов питания

Витамин К относится  к группе липофильных (жирорастворимых) и гидрофобных витаминов, необходимых  для синтеза белков, обеспечивающих достаточный уровень коагуляции. Химически, является производным 2-метил-1,4-нафтохинона. Играет значительную роль в обмене веществ в костях и в соединительной ткани, а также в здоровой работе почек. Во всех этих случаях витамин  участвует в усвоении кальция  и в обеспечении взаимодействия кальция и витамина D. В других тканях, например, в лёгких и в  сердце, тоже были обнаружены белковые структуры, которые могут быть синтезированы  только с участием витамина К.

Строение

Витамины содержат функциональное нафтохиноновое кольцо и алифатическую изопреноидную боковую цепь.

Выделяют три  формы витамина: витамин К1 (филлохинон), витамин К2 (менахинон), витамин К3 (менадион). После всасывания менадион превращается в активную форму –  менахинон.

 

Биохимические функции

К настоящему времени  у человека обнаружено 14 витамин  К-зависимых белков, играющих ключевые роли в регулировании физиологических  процессов. Например, витамин является коферментом микросомальных ферментов  печени, осуществляющих γ-карбоксилирование (γ – "гамма", греч) глутаминовой кислоты в составе белковой цепи.

 

Физико-химические свойства.

Витамин К1 представляет собой светло-желтое масло, которое  кристаллизуется при температуре  –20° и кипит при 115–145° в  вакууме. Это вещество растворимо в  хлороформе, диэтиловом эфире, этиловом спирте и других органических растворителях. Его растворы поглощают УФ лучи. Так, в петролейном эфире максимумы  адсорбции находятся при длине  волны, равной 243, 249, 261, 270 и 325 нм. В этом ряду наибольшую оптическую плотность (= 420) витамин К проявляет при  К = 249 нм.

 Витамин К2  – желтый кристаллический порошок  с температурой плавления 54°,  растворяющийся в органических  растворителях. Он имеет адсорбционные  спектры, сходные с таковыми  витамина К1, но менее интенсивно  поглощает УФ лучи. Например, в  петролейном эфире максимум его  поглощения находится при 248 нм  и составляет = 295.

 Витамин К3  представляет собой лимонно-желтое  кристаллическое вещество с характерным  запахом. Температура плавления  160°. 

Он слабо растворим  в воде, что обусловлено отсутствием  в его молекуле длинной углеводородной цепи.

Витамины К, содержащие в положении 3 изопреноидную цепь, относятся к светочувствительным  соединениям. При освещении ультрафиолетом происходит фотолиз, отщепляется изопреноидная  цепь, которую замещает гидроксил, а  молекула фитола окисляется в кетон  фитон.

 Витамины К,  будучи, как сказано выше, производными  нафтохинона, обладают способностью  к окислительно-восстановительным  реакциям. На этой способности  витаминов К основано количественное  определение их полярографическим  методом. Нафтохиноновая молекула, присоединяя два водорода, переходит  в нафтогидрохиноновую. Эта реакция  в присутствии кислорода воздуха  обратима. Реакция восстановления  нафтохинонов (окрашенных веществ)  сопровождается их обесцвечиванием.

 Витамины К  способны непосредственно взаимодействовать  с кислородом,

 

Биохимические функции:

1. Синтез факторов  свертывания крови – Кристмаса  (ф.IX), Стюарта (ф.X), проконвертина (ф.VII), протромбина (ф.II);

2. Синтез белков  костной ткани, например, остеокальцина.

3. Синтез протеина C и протеина S, участвующих в антисвертывающей системе крови.

Пищевые источники

Хорошими источниками  витамина К являются капуста, крапива, рябина, шпинат, тыква, арахисовое масло, печень (филлохинон). Также витамин  образуется микрофлорой в тонком кишечнике (менахинон).  Запасы витамина в печени составляют около 30 суточных доз.

Суточная потребность: около 2 мг.

 

Список  литературы

1. Габриелян О.С, Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю, Теренин В.И. Химия 10 класс, Москва. 2005 г.
2. Под ред Щербакова В.Г. Биохимия растительного сырья. М., 1999.
3. Хомченко Г.Л. Химия для поступающих в ВУЗы. Учебное пособие. М., Высшая школа, 1993 г.
4. Филипович Ю.Б. Основы биохимии. М.:Агар, 1999 г.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М. 1990 г.