Факторы, влияющие на активность ферментов. классификация и номенклатура ферментов

НАД-зависимые ПФ содержатся в больших количествах в митохондриях и участвуют в окислении субстратов путем дегидрирования. НАДФ-зависимые  ПФ  играют роль в синтетических  реакциях, содержатся, в основном, в  цитоплазме – в биологическом окислении не участвуют. Восстановленные НАДФН2, следовательно, служат источником энергии и водородов. НАДН2 передают водороды к флавиновым ферментам, окисляясь при этом, а ФП при этом восстанавливаются. Показать на доске схематично

Флавиновые ферменты, строение, роль

Это двухкомпонентные ферменты, в состав кофермента входит витамин  В2 – рибофлавин, который состоит  из диметилизоаллоксазина и спирта рибитола. Кофермент ФП бывает 2 видов  – ФМН и ФАД. Показать на табл, формулы знать см. материалы стр. 64 связь между апо- и коферментом в отличие от ПФ прочная. На один апофермент приходится несколько коферментов. В некоторых ФП имеются негемовое железо, молибден, медь. Действующей частью кофермента является кольцо изоаллоксазина. В окисленной форме ФП имеет желтый цвет (лат. Flavus – желтый), отсюда название. Восстановленная форма ФП бесцветная.

  Рациональное название ФМН – рибофлавинфосфорная кислота, т.е. содержит рибофлавин и фосфорную кислоту. ФАД – флавинадениндинуклеотид – отличается от ФМН наличием АМФ. ФП с коферментом ФМН являются вторичными ДГ-азами, т.к. они окисляют восстановленные ферменты, в частности НАДН2. Показать на доске формулой окисление НАДН2 с помощью ФМН

ФП с коферментом  ФАД называются первичными ДГ-азами, т.к. они окисляют непосредственно субстраты, например, СДГ окисляет сукцинат. Основная масса ФПН2 окисляется КоQ показать на доске на предыдущей реакции обратную стрелку.

Некоторые ФП, например, ксантиноксидаза, МАО, ДАО и др., могут  окисляться молекулярным кислородом, т.е. обладают свойством аутооксидабельности (самоокисления). Показать на доске

Т.о., ФП делятся на три группы: первая и вторая по коферменту, а  третья по способности окисления.

Убихинон, строение и роль

Называется коферментом в связи с тем, что апофермент не найден. Название убихинон от англ. “вездесущий хинон”, т.к. найден во всех клетках. По химической природе – это четырехзамещенный бензохинон, соединенный с изопреноидными остатками (у человека 10), которые придают КоQ липофильность.

 Убихинон функционирует в цепи биологического окисления, свободно перемещаясь в липидной фазе мембран как в окисленной, так и в восстановленной форме. КоQ является более сильным окислителем, чем ФП, поэтому способен окислять ФПН2, при этом сам восстанавливается. Витамины Е и К также участвуют в этом процессе. Показать на формулами реакции восстановления КоQ

КоQН2 окисляется особым образом, без участия ферментов. При этом водороды распадаются до протонов и электронов, протоны используются для образования эндогенной воды, а электроны передаются в цепь цитохромов – показать на доске на предыдущей реакции обратную стрелку. Кроме участия в БО убихинон обладает антиоксидантной активностью, особенно выраженной при нехватке витЕ (антиоксидантного витамина). АО роль убихинона заключается в отдаче подвижного водорода свободному радикалу.

Цитохромы, представители, строение и роль

Цитохромы - двухкомпонентные ферменты, относящиеся к гемсодержащим ХП, т.е. кофермент всех Цх представлен  гемом. Основная биологическая функция цх – перенос электронов по цепи БО к молекулярному кислороду. Открыто около 20 цх, которые отличаются спектрами поглощения, по химической природе гема и сродству к молекулярному кислороду. Цх делятся на 4 группы в зависимости от природы входящего в них гема. Ферменты одной группы содержат одинаковые коферменты, но разные апоферменты. 5-ая и 6-ая координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в ЦхС обе винильные группы также связаны с остатками цистеина). Железо, входящее в гемы цх может иметь степень окисления 2+ и 3+, например, показать на доске

Цх служат переносчиками  электронов в цепи БО, при этом последовательность цх в этой цепи следующая – показать на доске

Представители.

1. Цхb имеет гем, идентичный гему Нb и Mgb, формулу знать см. материалы стр. 66, показать на табл. или пленке Биологическая роль цхb заключается в том, что он получает электроны от восстановленной формы КоQ, при этом КоQ окисляется, а цхb восстанавливается.

Кроме цитохрома b к группе цитохромов В относится цитохром b5 и цитохром Р450. Они не участвуют в БО, но играют роль в других важных процессах – метаболизме (в том числе обезвреживании) эндогенных и экзогенных вредных веществ. Цитохром b5 вместе с цитохромом Р450 участвует в гидроксилировании (образуют монооксигеназную систему). Кроме этого выделяют специальные функции цитохрома b5: а) он принимает участие в превращении гомоцистеина в метионин; б) восстановлении метгемоглобина в гемоглобин; в) синтезе плазмологенов и церамидов; г) синтезе холестерина; д) десатурации (образовании двойных связей) и е) элонгации цепи СЖК (на стадии гидрирования бета-кетоацилАПБ). Подробно об этих цитохромах см. тему Биохимия печени.

2. ЦхС (с1 и с) имеют  одинаковые гемы, разные апоферменты.  Гем имеет рац.название – 1,3,5,8тетраметил2,4диэтил6,7дипропионовокислый железопорфин формулу знать см. материалы стр. 66, показать на табл. Ферроформа  цхс1 передает электроны цхс, который восстанавливается, а цхс1 окисляется 3. Цха и цха3 – имеют одинаковые коферменты, но разные апоферменты. Гем имеет следующее строение – в 1,3,5-триметил-2-радикал-4-винил-8-формил-6,7-дипропионовокислый железопорфин формулу знать, см. материалы, стр. 66. Цха и а3 связаны в один комплекс – цитохромоксидазу. Это крупная молекула с большим молекулярным весом, состоит из 2 молекул цха, 4-х молекул цха3 и 6 атомов меди. Медь в ЦХО переменной валентности и может служить источником электронов. Восстановленный цхс передает электроны цха, при этом окисляясь, цха восстанавливается, а цха3 окисляет ферроформу цха и передает электроны молекулярному кислороду.

Каталаза, пероксидаза  – строение и роль

Каталаза и пероксидаза не имеют прямого отношения к окислительно-восстановительным реакциям, способствуют распаду перекиси водорода, образованной  при окислении. По строению эти ферменты двухкомпонентны. Коферментом является гем, идентичный гему Hb, но железо имеет степень окисления 3+.

Пероксидаза содержит один гем. Пероксидазы распространены, в  основном, в растительном мире, но встречаются  и в животных организмах, например, миелопероксидаза в лейкоцитах, лактатпероксидаза в молоке и т.д. Слабым пероксидазным свойством обладает Hb, на этом основана качественная реакция на него (бензидиновая проба). Пероксидазы ускоряет распад перекиси водорода до воды и атомарного кислорода, который является сильным окислителем. Эти ферменты участвуют в окислении ароматических соединений. Показать на доске

Каталаза содержит 4 гема. Разлагает перекись водорода до воды и молекулярного кислорода. Показать на доске

Присутствие каталазы обеспечивает защиту клеточных структур от действия перекиси водорода, образованной при пероксидазном типе окисления.

Оксигеназы – строение и роль

Оксигеназы можно условно  разделить на моноооксигеназы и  диоксигеназы.<span class="dash041e_0431_044b_0447_043d_044b_0439__Char" style=" font-size: 14pt; font-w