Технология производства желатина

 

ВВЕДЕНИЕ. РОЛЬ МЯСОПРОДУКТОВ В ПИТАНИИ ЧЕЛОВЕКА, НОМЕНКЛАТУРА И ХАРАКТЕРИСТИКА ВЫПУСКАЕМОЙ ПРОДУКЦИИ. ПИЩЕВАЯ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ

 

 Значение мясной продукции в питании человека определяется в первую очередь тем, что она призвана обеспечивать организм пищевыми продуктами, являющимися основным источником белкового питания человека. Мясо и мясные продукты содержат помимо белков и другие важные составные части, необходимые для нормальной жизнедеятельности человеческого организма. Ф. Энгельс в своей работе «Диалектика природы», подчеркивая особое значение мясной пищи в развитии человека, не без иронии замечает: «рискуя навлечь на себя гнев господ вегетарианцев, приходится признать, что мясная пища явилась необходимой предпосылкой развития человека».

Выпускаемая мясными предприятиями пищевая, техническая и лечебная продукция многочисленна и многообразна. В ассортимент вырабатываемой пищевой продукции входят: мясо, субпродукты, жиры топленые, колбасные изделия, солености и копчености, полуфабрикаты, консервы, концентраты, яичная продукция, пищевые альбумин и желатин.

          К технической продукции относятся кишечные фабрикаты, шкуры консервированные, щетина, волос, шерсть, перо, жиры технические, кормовая мука, технический альбумин, клей, технический желатин, изделия из кости и рога.

 К лечебной и специальной продукции относятся консервированное эндокринно-ферментное сырье и многочисленные препараты медицинского и специального назначения из животного сырья, в том числе гормональные препараты.

 

Состав, свойства и пищевая ценность мяса и  других продуктов убоя

 

Мясом в промышленном значении этого слова называют скелетную мускулатуру с костями скелета, включая в их число атлант, 3-4 хвостовых позвонка, плечевую и берцовую кости. К мясу относят также мускулатуру головы, диафрагму, мышечную прослойку пищевода (пикальное мясо). Таким образом, кроме мышечной ткани, являющейся необходимым признаком мяса, в его состав в различном количестве могут входить соединительная ткань во всех ее разновидностях (рыхлая, плотная, жировая, хрящевая, костная), кровь, нервная ткань, а также кровеносные и лимфатические сосуды и лимфатические узлы. В технологической практике ткани, из которых состоит мясо, принято классифицировать не по функциональному признаку, а по их промышленному значению. В этом смысле различают ткани: мышечную, жировую, соединительную, хрящевую, костную и кровь. Такое разделение носит условный характер, но имеет определенный практический смысл, так как большая часть тканей, хотя и не полностью, может быть отделена одна от другой и использована соответственно ее промышленному значению.

Количественное соотношение  перечисленных тканей в составе  мяса зависит от вида, породы, пола, возраста, характера откорма и упитанности животных, от анатомического происхождения части туши, а также от степени освобождения мяса от тканей второстепенного значения: костей, хрящей, соединительной ткани в процессе промышленной переработки и колеблется в пределах: мышечная ткань – 50-70 %, жировая ткань – 3-20 %; костная ткань – 15-22 %, соединительная ткань – 9-14 %. Количественное соотношение тканей определяет химический состав, пищевую ценность и свойства мяса (1).

Мышечная ткань.

Мышечная ткань - это часть мяса, обладающая наибольшей пищевой ценностью. Она представляет собой совокупность количественно преобладающих мышечных волокон и соединительнотканных оболочек. Отдельное мышечное волокно можно рассматривать как гигантскую многоядерную клетку. Ее   оболочка - сарколемма - представляет   собой   двойную мембрану. Диаметр развитого мышечного волокна составляет от 10 до 100 мкм, а длина его обычно соответствует длине мышцы. Мышечные волокна содержат нитевидные образования - миофибриллы, расположенные параллельно оси волокна. Миофибриллы окружены жидкой фазой - саркоплазмой, в которой находятся ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие клеточные органоиды. Ядра мышечного волокна, имеющие вытянутую форму, расположены непосредственно под сарколеммой.

          Миофибриллы характеризуются поперечно-полосатой исчерченностью, создаваемой в результате чередования темных (анизотропных) и светлых (изотропных) участков, которые соответственно называются А-дисками и I-дисками. Z-линии, расположенные в середине I-диска, ограничивают повторяющиеся участки миофибрилл, называемые саркомерами. Длина саркомера 2,5-3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из нескольких сот саркомеров. Кроме Z-линии различают также М-линию и Н-зону, занимающие центральную часть А-диска. При сокращении мышц длина саркомера может уменьшаться на 25-50 % от первоначальной величины (рис. 2.1) (2).

Мышечные волокна слагаются  в первичные мышечные пучки. В  пучках волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани, связанными с волокнами – эндомизием. Первичные мышечные пучки объединяются в пучки вторичные и т.д. Пучки высшего порядка, покрытые соединительнотканной оболочкой – перимизием – и в совокупности составляет мускул. Эндомизий и перимизий образуют каркас или строму мышц. Их прочностные свойства влияют на жесткость мышечной ткани. В перимизии и эпимизии мышц некоторых видов откормленных животных находятся жировые клетки, образующие так называемую мраморность мускула.

Химический состав мышечной ткани представлен в табл.2.1.

Белковые вещества составляют 60-80 % сухого остатка мышечной ткани. Поэтому в первую очередь именно они определяют ее пищевую ценность и важнейшие свойства. Часть белковых веществ образует структурный скелет во-

локна и его морфологических  элементов; их называют структурными белками или стромой волокна. Некоторые из них, например, белки сарколеммы, вообще нерастворимы, иные требуют для перехода в раствор большой солевой концентрации и высокого рН, которые не характерны для клеточной субстанции (белки фибрилл и структурного скелета ядер). Другая часть белковых веществ (основная масса белков саркоплазмы) находится в состоянии золей.

 

 

         

Рис. 2.1. Схема построения миофибрилл

Таблица 2.1

 

Состав  мышечной ткани сельскохозяйственных животных

 

Наименование показателя	Содержание в мышечной  ткани, %
Вода Сухой остаток, в том  числе: белковые вещества липиды азотистые экстрактивные ве- щества углеводные компоненты минеральные вещества	72 – 75 25 – 28 18 – 22 0,5 – 3,5   1,0 – 1,7 0,7 – 1, 3 0,8 – 1,8

 

 

В технологическом отношении  практическое значение имеют питательная ценность белковых веществ и некоторые их свойства, от которых зависит их состояние и поведение под воздействием воды, электролитов, изменения рН среды, нагрева, окислителей и восстановителей и т.д.

В связи с тем, что человеческий организм не способен синтезировать некоторые аминокислоты, они должны поступать извне в составе незаменимого белкового минимума. В него входит определенное количество несинтезируемых, а, следовательно, незаменимых аминокислот. К ним относится валин, триптофан, лейцин, лизин, изолейцин, аргинин, гистидин, треонин, метионин, цистин, фенилаланин, тирозин. Из их числа аргинин и гистидин синтезируются частично, в количестве, достаточном для покрытия потребностей взрослого организма, но недостаточном для растущего. Тирозин может быть заменен фенилаланином, а цистин – метионином. Поэтому они являются условно незаменимыми аминокислотами.

Белковые вещества, в  состав которых не входит хотя бы одна из числа жизненно необходимых аминокислот  или содержат их в крайне незначительном количестве, не могут обеспечить нормальную деятельность организма. Их относят к неполноценным.

          Нарушение наиболее благоприятного количественного соотношения незаменимых аминокислот в составе белка уменьшает возможность использования всей белковой смеси на потребности синтеза и этим самым снижает биологическую ценность белка. Поэтому, составляя суждение о питательности белковых продуктов, в том числе мяса и мясных продуктов необходимо исходить прежде всего из того, в какой степени количественное соотношение содержащихся в них аминокислот приближается к оптимальному.

Аминокислотный состав белковых веществ может меняться в зависимости от вида. Пола, возраста и даже физиологического состояния животных перед убоем. Так, в мускулатуре самцов несколько больше аргинина и цистина, в глобулинах самок больше гистидина. В мясе теленка содержится больше гистидина и лизина и меньше аргинина, чем в мясе взрослого быка. По этим причинам аминокислотная характеристика белков мышечной ткани может быть выражена лишь примерными усредненными цифрами.

Соотношение содержания в мышечной ткани незаменимых аминокислот сравнительно близко к оптимальному. Поэтому мышечную ткань продуктивных животных следует рассматривать как основной источник белковых ресурсов питания и как наиболее ценную составную часть мяса.

Что касается неполноценных белков – коллагена и эластина, в составе которых нет триптофана и очень мало метионина, то их биологическая ценность и роль в питании определяется тем, что в некоторых соотношениях с другими белками мышечной ткани они могут компенсировать недостающее количество незаменимых аминокислот из числа тех, которые они содержат в достаточном количестве. Однако их количество в пище должно быть ограниченным, иначе резко нарушается благоприятный баланс аминокислот.

Усвояемость белковых веществ в реальных условиях питания зависит от многих факторов, в том числе от физико-химического состояния белка, его способности перевариваться, т.е. расщепляться пищеварительными ферментами, состава смеси веществ, образующих пищу (в частности содержания в ней жира), присутствия в пище веществ, влияющих на усвоение, например вкусовых и ароматических, способа обработки пищи.

Большинство белков мышечной ткани  легко расщепляется пепсином и химотрипсином. Однако усвоение организмом образующихся продуктов расщепления, в том числе и незаменимых аминокислот, их биологическая доступность организму неодинакова и зависит от природы белковых веществ. Так, из незаменимых и условно заменимых аминокислот яичного белка, которые усваиваются более чем на 90 %, триптофан используется на 88,2 %. Из аминокислот белков буженины триптофан, цистин и тирозин используются на 85 – 87 %.

 Таким образом, в конечном счёте, питательная ценность белковых веществ определяется степенью или коэффициентом их использования в анаболизме, т.е. в процессах их ассимиляции организмом. По некоторым данным различные виды мяса характеризуются следующим коэффициентом использования в анаболизме: телятина 62 %, говядина 69 %, свинина 74 % (соединительная ткань, содержащаяся в мясе, 25 %). Для покрытия потребностей организма необходимо вдвое меньше животного белка, чем растительного.

  Краткая характеристика мышечных белков. Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В, и С, отличающихся кристаллической формой. В издании под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20 % всех белков волокна и является полноценным белком. Он растворяется в воде, образуя 20-30 %-е гомогенные растворы с небольшой вязкостью. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 ⁰С, изоэлектрическая точка в интервале рН 6,0-6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

  Моальбумины составляют около 1-2 % белковых веществ мышечного волокна. Растворимы в воде, нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0-3,5; температура их денатурации 45-47 ⁰С.

 Глобулин Х составляет около 20 % общего количества белковых веществ мышечного волокна. Является полноценным белком. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 ⁰С, при рН 7,0 около 80 ⁰С, изоэлектрическая точка около рН 5,0.

  Миоглобин – хромопротеид, составляющий в среднем 0,6-1,0 % общего количества белков. Он состоит из белковой части – глобина и простетической группы – гема. Белковая часть миоглобина отлична от белковой части гемоглобина; гем миоглобина идентичен гему гемоглобина, но на одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворяется в воде. Температура денатурации миоглобина около 60 ⁰С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять окись азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин, который переходит с течением времени в метмиоглобин буро-коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Эти химические превращения сходны с превращениями гемоглобина.

Миоглобин окрашен в  темно-красный цвет и обуславливает  естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит  от содержания миоглобина. При переходе миоглобина в метмиоглобин окраска мяса становится коричневой; она заметна, когда изменяется более 50 % миоглобина.