Биологическое значение белка

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬКОГО ХОЗЯЙСТВА РФ 
ФГБОУ ВПО «ВОРОНЕЖСКИЙ ГОСУДАСТВЕННЫЙ АГАРНЫЙ УНИВЕРСТИТЕТ 
ИМЕНИ императора ПЕТРА I»

 

 

 

Факультет технологии и товароведения

 

Кафедра ботаники, защиты растений, биохимии и микробиологии

Доклад

По биохимии

на тему: «Биологическое значение белка».

 

                                                                                         

 

                                      

 

                                                           Подготовил: студент ТТж 2-4а

                                                                Астикайте К.К.                                                                                                                                                                                        

                                                  Проверил: доцент Мараева О.Б.

 

 

 

 

 

 

Воронеж 2014

ОГЛАВЛЕНИЕ

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

I. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты — органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH2.

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1.1 Классификация

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной гру гршргрупп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3.     По характеру  углеводородного радикала различают  алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические  аминокислоты. Приведенные выше  аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –       незаменимая α- аминокислота:

1.2 Номенклатура

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

Пример:

 1.3 Изомерия

1. Изомерия углеродного  скелета

2. Изомерия положения  функциональных групп

3. Оптическая  изомерия

 

α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.

1.4 Получение

1. Из карбоновых кислот по схеме:

1 стадия:

                                                    2     1

R-CH2-COOH + Cl2 t, hν → R-CH-COOH + HCl               (р. замещения)

                                                   │

                                                   Cl

                                       2-хлоркарбоновая кислота

 2 стадия:

                                               α

R-CH-COOH + 2NH3 → R-CH-COOH + NH4Cl

     │                                       │

     Cl                                      NH2

                                    α -аминокарбоновая кислота

2. Гидролиз полипептидов (белков):

CH2-CO-NH-CH-COOH + H2O ↔ CH2-COOH + CH3-CH-COOH

│                   │                               │                             │

NH2               CH3                          NH2                        NH2

глицил-аланин (дипептид)             глицин                 аланин

3. Микробиологический  синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

1.5 Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

1.6 Химические свойства

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие  свойства

1. Внутримолекулярная  нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                    +                    -

NH2-CH2-COOH  ↔ NH3-CH2-COO

                                     цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH2-CH2-COOH  → NH2-CH3 + CO2↑

II. Свойства  карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O

                                                 натриевая соль аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):                                 

NH2-CH2-COOH + CH3OH   HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3 + H2O

                                                           метиловый эфир аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 → NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

 4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства  аминогруппы (основность)

1. С сильными  кислотами → соли:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl

                                        или HOOC-CH2-NH2*HCl

2. С азотистой  кислотой (подобно первичным аминам):

NH2-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

                                                       гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)                        

IV. Качественная  реакция

1. Все аминокислоты окисляются  нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых  металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 

II. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка (или первым уровнем структурной организации белковой молекулы).

Закручивание полипептидной цепи белка в спиралеобразную структуру (α-спираль) происходит вследствие взаимодействия посредством образования водородных связей между кислородом карбонильной группы i-го аминокислотного остатка и водородом амидогруппы i+4 аминокислотного остатка.

Наряду со спирализованными участками в образовании вторичной структуры белка принимают также участие β-структуры параллельная и антипараллельная, и β-изгиб.

При упаковке вторичной структуры белка в пространстве образуется третичная структура белка, состоящая из всех компонентов вторичной структуры. При образовании третичной структуры белка происходят гидрофобные, ионные (электростатические), водородные ковалентные взаимодействия между группировками в боковых радикалах аминокислотных остатков полипептидной цепи.

С появлением третичной структуры у белка появляются и новые свойства – биологические. В частности, проявление каталитических свойств связано именно с наличием у белка третичной структуры. И наоборот, нагревание белков, приводящее к разрушению третичной структуры (иначе известно как денатурация) одновременно приводит к утрате биологических свойств.

Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре. Каждый из белков – участников третичной структуры – при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных.

 

Объединение белковых молекул третичной структуры без появления новых биологических свойств называют агрегированным состоянием.

Биологический смысл появления четвертичной структуры у белков – экономия «генетического материала», поскольку каждая из субъединиц кодируется только одним геномом ДНК. К тому же, в случае появления ошибки при трансляции у одной из субъединиц, отпадает необходимость ресинтеза остальных субъединиц. Четвертичная структура в таком случае распадается на субъединицы, дефектная субъединица удаляется и вновь образуется четвертичная структура с участием нормальной субъединицы. В конце концов, появление ошибки менее вероятно при синтезе (трансляции) сравнительно небольшой полипептидной цепи.

Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров (двух, четырех, шести, восьми).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

III. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:

• по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)

•    по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)

•    по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)

• по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)

•  по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.

3.1 Характеристика простых белков.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток.

Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.