Структурна організація білків

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 17 Ноября 2013 в 17:32, реферат

Описание работы

Белки- это полипептиды с молекулярной массой больше 1000.Белки входят в состав всех живых организмов. За складом белки делятся на простые и сложные. При гидролизе простые белки дают смесь альфа-аминокислот, а сложные белки, кроме смеси альфа-аминокислот, дают органическую и неорганическую долю(простетические группы). За пространственной структурой белки делятся на глобулярные и фибриллярные. Для глобулярных белков характерна α-спиральная структура, а цепи так согнуты в пространстве, что макромолекула имеет форму сферы.

Файлы: 1 файл

Структура белка.docx

— 499.34 Кб (Скачать файл)

 

 

 

 

           

Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка:

а - дисульфидный мостик; б - ионная связь; в, г - водородные связи;

д - ван-дер-ваальсовы связи

 

Четвертичная  структура белка

  Белки, состоящие из  одной полипептидной цепи, имеют  только третичную структуру. К  ним относятся миоглобин —  белок мышечной ткани, участвующий  в связывании кислорода, ряд  ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин  и т. д.). Однако некоторые белки  построены из нескольких полипептидных  цепей, каждая из которых имеет  третичную структуру. Для таких  белков введено понятие четвертичной  структуры, которая представляет  собой организацию нескольких  полипептидных цепей с третичной  структурой в единую функциональную  молекулу белка. Такой белок  с четвертичной структурой называется  олигомером, а его полипептидные  цепи с третичной структурой  — протомерами или субъединицами (рис. 4).

  При четвертичном  уровне организации белки сохраняют  основную конфигурацию третичной  структуры (глобулярную или фибриллярную). Например, гемоглобин - белок, имеющий  четвертичную структуру, состоит  из четырех субъединиц. Каждая  из субъединиц — глобулярный  белок и в целом гемоглобин  тоже имеет глобулярную конфигурацию. Белки волос и шерсти - кератины, относящиеся по третичной структуре  к фибриллярным белкам, имеют  фибриллярную конформацию и четвертичную структуру.

  Стабилизация четвертичной  структуры белков. Все белки, у  которых обнаружена четвертичная  структура, выделены в виде  индивидуальных макромолекул, не  распадающихся на субъединицы.  Контакты между поверхностями субъединиц возможны только за счет полярных групп аминокислотных остатков, поскольку при формировании третичной структуры каждой из полипептидных цепей боковые радикалы неполярных аминокислот (составляющих большую часть всех протеиногенных аминокислот) спрятаны внутри субъединицы. Между их полярными группами образуются многочисленные ионные (солевые), водородные, а в некоторых случаях и дисульфидные связи, которые прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Применение веществ, разрывающих водородные связи, или веществ, восстанавливающих дисульфидные мостики, вызывает дезагрегацию протомеров и разрушение четвертичной структуры белка. В табл. 1 суммированы данные о связях, стабилизирующих разные уровни организации белковой молекулы

Характеристика  связей, участвующих в структурной  организации белков

Уровень организации

Типы связей (по прочности)

Разновидность связи

Первичная (линейная полипeптидная цепь)

Ковалентные (сильные)

Пептидная — между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот

Вторичная(αспираль, β-структуры)

Слабые

 

 

 

Ковалентные (сильные)

Водородные — между  пептидными группами (каждой первой и  четвертой) одной полипептидной  цепи или между пептидными группами смежных полипептидных цепей

Дисульфидные — дисульфидные петли в пределах линейного участка полипептидной цепи

Третичная (глобулярная, фибриллярная)

Ковалентные (сильные)

 

Слабые

 

Дисульфидные, изопептидные, сложноэфирные — между боковыми радикалами аминокислот разных участков полипептидной цепи

Ионные (солевые) — между  противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот  полипептидной цепи

Ван-дер-ваальсовы — между неполярными боковыми радикалами аминокислот полипептидной цепи

Четвертичная (глобулярная, фибриллярная)

Слабые

 

 

 

 

 

 

Ковалентные (сильные)

Ионные — между противоположно заряженными группами боковых радикалов аминокислот каждой из субъединиц

 

Водородные — между  боковыми радикалами аминокислотных остатков, расположенными на поверхности контактирующих участков субъединиц

Дисульфидные — между остатками цистеина каждой из контактирующих поверхностей разных субъединиц



Информация о работе Структурна організація білків