Шпаргалка по "Химии"

1. Аллостерические эффекторы, их особенности.

Аллостерические эффекторы  отличаются следующими тремя особенностями:1) Их структура часто существенно  отличается от природного субстрата  фермента. 2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре  к ним вещества не способны изменять активность фермента. 3)Действуют исключительно  на фермент, катализирующий первое звено  в цепи многоступенчатого ферментативного  процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.

Аллостерические ферменты часто  выполняют ключевую роль в регуляции  обмена веществ, поскольку обладают способностью определять количество важных метаболитов и изменять в соответствии с этим свою активность.

2. Альдостерон и Вазопрессин

Альдостерон — основной минералокортикостероидный  гормон коры надпочечников у человека.

Альдостерон образуется в  клубочковой зоне коры надпочечников  и является единственным поступающим  в кровь минералокортикоидом  человека. Механизм действия альдостерона, как и всех стероидных гормонов, состоит в прямом влиянии на генетический аппарат ядра клеток со стимуляцией синтеза соответствующих РНК, активации синтеза транспортирующих катионы белков и ферментов, а также повышении проницаемости мембран для аминокислот. Основные физиологические эффекты альдостерона заключаются в поддержании водно-солевого обмена между внешней и внутренней средой организма. Одними из главных органов-мишеней гормона являются почки, где альдостерон вызывает усиленную реабсорбцию натрия в дистальных канальцах с его задержкой в организме и повышении экскреции калия с мочой. 

Вазопресси́н, или антидиурети́ческий гормо́н (АДГ) — гормон гипоталамуса, который накапливается в задней доле гипофиза (в нейрогипофизе) и оттуда секретируется в кровь. Секреция увеличивается при повышении осмолярности плазмы крови и при уменьшении объёма внеклеточной жидкости. Вазопрессин увеличивает реабсорбцию воды почкой, таким образом повышая концентрацию мочи и уменьшая её объём. Имеет также ряд эффектов на кровеносные сосуды и головной мозг.

Большая часть гормона синтезируется крупноклеточными нейронами супраоптического ядра гипоталамуса, аксоны которых направляются в заднюю долю гипофиза («нейрогипофиз») и образуют синаптоподобные контакты с кровеносными сосудами. Вазопрессин, синтезированный в телах нейронов, аксонным транспортом переносится к окончаниям аксонов и накапливается в пресинаптических везикулах, секретируется в кровь при возбуждении нейрона.

Все вазопрессиновые рецепторы являются классическими мембранными рецепторами, связанными с гетеротримерными G-белками.

V1A-рецепторы (V1R) локализованы в гладких мышцах сосудов и в печени, а также в центральной нервной системе

V1B (V3)-рецепторы экспрессируются в передней доле гипофиза («аденогипофиз»)и головном мозге, где вазопрессин выступает в роли нейромедиатора. Они отвечают за поведенческую и нейроэндокринную адаптацию к стрессу, а также принимают участие в некоторых психиатрических состояниях, в частности, в депрессия

V2-рецепторы связаны с Gs-белками и стимулируют аденилатциклазный механизм передачи гормонального сигнала. Локализованы преимущественно в собирательной трубке почки. Эти рецепторы являются мишенью многих лекарств для борьбы с несахарным диабетом

3. Антикоагулянты (от анти… и лат. coagulans, род. падеж coagulantis — вызывающий свёртывание) — химические вещеcтва и лекарственные средства, угнетающие активность свёртывающей системы крови и препятствующие образованию тромбов.

Действие антикоагулянтов [править]

Антикоагулянты оказывают  влияние на различные звенья процесса свёртывания крови. Различают антикоагулянты прямого действия (гепарин, гирудин и др.), понижающие активность тромбина в крови, и антикоагулянты непрямого действия (дикумарин, варфарин, неодикумарин, или пелентан, фенилин, синкумар и др.), нарушающие образование протромбина в печени, участвующего в свёртывании крови.

Применение антикоагулянтов [править]

Антикоагулянты применяют  при инфарктах миокарда и лёгких, тромботических и эмболических инсультах, тромбофлебитах и другие; профилактически — при атеросклерозе коронарных артерий, мозговых сосудов, ревматических митральных пороках сердца; в хирургии — для предупреждения образования тромбов в послеоперационном периоде; в гематологии - для использования с устройствами автоматического плазмафереза, для заготовки компонентов крови человека (эритроциты, тромбоциты, плазма)

4. .Молекула белка — неразветвляющийся (линейный) полимер, минимальная структурная единица которого (мономер) представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (пептидной) связью.

Белок может включать несколько полипептидных  цепей, соединение которых между собой происходит за счет непептидных связей. В этом случае молекула имеет характер сополимера. Следовательно, белковая молекула — линейный полимер или сополимер, образованный из аминокислот, соединенных пептидной связью.

Итак, полипептидная цепь включает в себя соединенные пептидной связью аминокислоты У одной из аминокислот, занимающей крайнее положение в цепи, остается свободной аминогруппа (C-концевая аминокислота и соответственно N-концевой полюс полипептида), у другой, находящейся на противоположном конце, — свободный карбоксил (С-концевая аминокислота и соответственно С-полюс полипептида)Аминокислотным остаткам в составе полипептида (белка), не имеющим свободного карбоксила, придано окончание «ил», те представленная пептид-ная цепочка именуется фенилаланил-аланил-аспарагинил-глутаминил-гис-тидин При изображении структурных формул пептидов или белков принято располагать слева N-концевую, справа С-концевую аминокислоту

Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность аминокислотных остатков в белке Пептидная связь — основной вид связи, определяющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатками цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании Изучение первичной структуры требует следующих операций 1) разделение сополимеров-полипептидов путем разрыва дисуль-фидных связей; 2) разделение цепей и гидролиз до свободных аминокислот; 3) определение аминокислотного состава; 4) определение последовательности аминокислот. Так, если молекула содержит только 10 видов аминокислот и каждый из них повторяется по 2 раза (всего 20 остатков), то число возможных вариантов белков равно 10²⁰.

Вторичная структура характеризует форму белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора аминокислот и их последовательности в полипеп-тидной цепи. Различают два основных варианта вторичной структуры (-спираль и (- конфигурацию Форму (-спирали имеют многие белки. Представить ее можно как правильную спираль, образованную на поверхности цилиндра. Шаг спирали, т.е. расстояние между витками, — 5,4 А виток образуется 3,6 аминокислотных остатка, т.е. 36 аминокислотных остатков образуют 10 витков спирали. Устойчивость спиралевидной конфигурации определяется многочисленными водородными связями между СО- и NН-группами пептидных связей  Конфигурация свойственна небольшому числу белков, в молекуле которых есть более одной полипептидной цепи. По форме эту структуру можно сравнивать с мехами гармошки (складчатая структура). В отличие от а-цепей здесь водородные связи образуются между СО- и NН-группами пептидных связей двух полипептидных цепей, расположенных параллельно, но таким образом, что N-концевому полюсу одной цепи соответствует С-концевой полюс другой.

Электростатические  и водородные взаимодействия участвуют  в стабилизации вторичной структуры, однако в меньшей степени, чем  водородные.

Третичная структура представляет собой более высокий порядок организации белковой молекулы в пространстве. Возникает благодаря изгибам полипептидной цепи (цепей) в участках, содержащих остатки пролина, дикарбоновых и диаминовых кислот. Представить эту конфигурацию можно как спираль,

образованную  на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к  образованию клубка.

Характер  третичной организации устанавливают  с помощью рентгенос-труктурного  анализа. Наиболее полно изучена  третичная структура гемоглобина (рис.5).

В этой структуре гидрофильные (полярные) группы располагаются на поверхности  молекул, гидрофобные — сближены между собой в ее внутренних областях. Они выполняют важную роль в поддержании  третичной структуры, это важнейший  вид взаимодействий. Наряду с гидрофобными в сохранении третичной структуры  участвуют водородные и электростатические взаимодействия.

Белки по форме клубка делят на две группы: близкие к шару (глобуле) — глобулярные, близкие к вытянутому эллипсу  — фибриллярные (нитевидные).

Четвертичная  структура. Многие белки образуются путем объединения одинаковых или неодинаковых молекул (субъединиц) в более сложное образование — молекулу с четвертичным уровнем организации (четвертичной структурой). Субъединицы соединяются слабыми связями, которые легко диссоциируют под действием кислых и солевых растворов, мочевины, детер-

гентов  с высвобождением субъединиц. Классический пример молекулы с четвертичной структурой — фермент лактатдегидрогеназа, который содержит четыре субъединицы (одинаковые или двух типов).

Интересен белок оболочки вируса табачной мозаики  — он состоит из 2130 субъединиц (рис.6).Форма  молекул характеризуется соотношением осей белковой молекулы, которая пространственно  представляет собой эллипсоид вращения. Для большей части глобулярных белков это соотношение составляет от 2 до 30, для фибриллярных — больше 30.

5. Биогенные амины - это вещества, характеризующиеся присутствием в их молекулярной структуре аминогруппы (NH2). Их можно обнаружить как в растениях, так и в животных. Их делят на несколько семейств, в частности - на этаноламины (холин и ацетилхолин), полиэтилендиамины (путресцин и кадаверин), полиамины (спермин), имидазолилалкиламины (гистамин), фенилалкиламины (мескалин и тирамин), катехоламины (адреналин, норадреналин и дофамин), индолилалкиламины (триптамин и серотонин), а также бетаины (карнитин). Биогенные амины могут быть предшественниками алкалоидов и гормонов. Кроме того, некоторые из них являются нейромедиаторами или компонентами фосфолипидов и витаминов. Их также можно обнаружить в рибосомах и некоторых бактериях. Обычно они синтезируются посредством декарбоксилирования или карбоксилирования аминокислот (например, гистидин превращается в гистамин). Некоторые биогенные амины являются галлюциногенами (мескалин), другие могут быть даже токсичными (путресцин и кадаверин). Мед и маточное молочко содержат холинергический фактор - ацетилхолин. Этот биогенный амин действует как нейромедиатор на уровне синапсов центральной нервной системы и вызывает сокращение гладких мышц на уровне бронхов и желудочно-кишечного тракта, стимулируя таким образом перистальтику (это может объяснять слабый послабляющий эффект меда). Он также расширяет капиллярные сосуды и снижает артериальное давление

Биогенные амины, образующиеся из триптофана, называют индоламинами, они оказывают тормозное влияние  на многие физиологические процессы (например, у животных, впадающих  в спячку, повышено содержание серотонина в крови), они влияют на поведение  при психических заболеваниях или  являются галлюциногенами (например, N, N-диметилсеротонин

6. источник энергии  
   1) для реакций ассимиляции (синтеза веществ)  
   2) для активного транспорта веществ  
   3) для движения  
   4) для свечения (ночесветки и пр.)  
   5) для работы элетрических органов (например, у электрических угрей и скатов)

АТФ не только источник энергии,  
2) Он учавствует в синтезе нуклеиновых кислот,  
3) Учавствует в передаче гормонального сигнала в клетку,  
4) Является ингибитором некоторых ферментов  
5) Медиатором в некоторых рецепторах.

Главная роль АТФ в организме  связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества  энергозатратных биохимических  и физиологических процессов. Всё  это реакции синтеза сложных  веществ в организме: осуществлениеактивного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществления мышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ  выполняет в организме ещё  ряд других не менее важных функций:

• Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.
• Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.
• АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.
• Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

.

7. Роль белков в организме: 
        
        — каталитическая. Белки — катализаторы, увеличивающие скорость химических реакций в клетках организма. Ферменты — биологические катализаторы; 
        
        — структурная. Белки — элементы плазматической мембраны, а также хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов; 
        
        — энергетическая. Способность молекул белков к окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии; 
        
        — сократительная. Актин и миозин — белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации; 
        
        — двигательная. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки; 
        
        — транспортная. Например, гемоглобин — белок, входящий в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа; 
        
        — запасающая. Накопление белков в организме в качестве запасных питательных веществ, например в яйце, молоке, семенах растений; 
        
        — защитная. Антитела, фибриноген, тромбин — белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови; 
        
        — регуляторная. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Роль гормона инсулина в регуляции содержания сахара в крови