Классификация и характеристика основных классов ферментов

 ||    \                                \       

 O  OH                              H

Изомеразы

Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6-дифосфат) и др.

Изомеразы имеют собственную классификацию, КФ 5 и имеют следующие подклассы:

• КФ 5.1 включает ферменты, катализирующие рацемизацию (рацемазы) и эпимеризацию (эпимеразы)

• КФ 5.2 включает ферменты, катализирущие геометрическую изомеризацию (цис-транс изомеразы)

• КФ 5.3 включает внутримолекулярные оксидоредуктазы

• КФ 5.4 включает трансферазы (мутазы)

• КФ 5.5 включает внутримолекулярные лиазы

• КФ 5.99 включает другие изомеразы, в том числе, топоизомеразы

Лигазы (синтетазы)

ЛИГАЗЫ (синтетазы), класс ферментов, катализирующих присоединение друг к другу двух молекул; реакция сопряжена с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно АТФ, реже гуанозин-или цитозинтрифосфата. Подклассы лигаз (их пять) сформированы по типам связей, которые образуются в результате р-ции, а подподклассы - по типам субстратов. К лигазам, катализирующим р-ции, в которых образуются связи С—О, относятся аминоацил-тРНК-синтетазы, катализирующие ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами. Образование связи С—S катализируют ферменты, участвующие в синтезе ацильных производных кофермента А. К ферментам, участвующим в образовании связи С—N, относятся амидсинтетазы (катализируют образование амидов из к-т и NH3 илиаминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (катализируют образование пептидной связи, напр. L-глутамилцистеинсинтетаза), цикло-лигазы (катализируют образование гетероциклов, содержащих в кольце атом N, напр. фосфорибозиламиноимидазол - синтетаза) и некоторые другие. Ряд лигазы (напр., полидезоксирибонуклеотид-синтетаза) катализирует образование фосфодиэфирных связей в нуклеиновых кислотах (т. наз. репарирующие ферменты). В сопряженной реакции гидролиз пирофосфатной связи может осуществляться между a- и b- или b- и g-фосфатными группами:

Заключение

Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющим химические реакции в живых организмов и вне их. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов - это избирательность их действия.

Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом пользовании, является стабильность, т.е. их способность сохранять каталитическую активность.

Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельности организмов велика.

Будущее ферментов очень интересно. Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большой скоростью. Прежде применение и производство ферментов развивалось большей частью за счет попыток и ошибок. Так как детали, влияющие на химию и действие ферментов, были известны плохо, то в препаратах использовались смеси наиболее универсальных ферментов. Благодаря новым исследованиям при производстве сбываемой продукции возможно использование более специфичных ферментов.

Сегодня развивающиеся технологии с каждым днем раскрывают все новые чудеса сотворения жизни, и "биомиметика" как наука избирает примерами превосходные системы в организмах живых существ, создавая по их образу и подобию изобретения для пользы и блага людей. Учёные попытаются найти химические аналоги ферментов и на их основе создать новые промышленные процессы.

Список использованной литературы

1. «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)
2. Ферменты, пер. с англ.. т. 1-2, М., 1982. Э. А. Толоса. А. Г. Габибов. 
3. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982
4. Фершт Э., Курганов Б.И. (ред.) Структура и механизм действия ферментов.: Мир, 1980.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004.
6. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа»,  1989.