Биохимия селькохозяйственных продуктов

План

2. Пищевая и биологическая ценность растительных продуктов

19. Химический состав мышечной ткани

24. Ферменты мышечной ткани.

35. Изменение в мясе  при его замораживании и дефростации. 

43 . Биохимическое изменения в мясе под действием микробов.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. Пищевая и биологическая ценность растительных продуктов

Пищевая ценность. Необходимо различать пищевую ценность отдельного продукта и рациона питания в  целом. Пищевая ценность отдельного продукта будет определяться наличием и соотношениями в его композиционном составе отдельных нутриентов. При этом не существует «идеального» продукта, способного изолированно удовлетворить все потребности человека в пищевых веществах и энергии.

Эволюционный смысл питания  заключается в целесообразности (необходимости) использовать максимально  возможный по разнообразию рацион. Именно к рациону — совокупности всех продуктов, регулярно используемых в питании, — предъявляются требования сбалансированности пищи. Отдельные продукты, входящие в рацион, только при их гармоничном и разнообразном поступлении способны обеспечить физиологическую и адаптационную потребности организма.

Из всего возможного разнообразия окружающего человека животного, растительного, минерального сырья и продуктов  их переработки обладать пищевой  ценностью, т. е. называться пищевыми продуктами, будут только те, которые имеют в своем составе нутриенты хотя бы из одной группы — белки, жиры, углеводы, пищевые волокна, витамины, минеральные вещества; благоприятные органолептические свойства — внешний вид, цвет, консистенцию, запах и вкус.

Вместе с тем к показателям, характеризующим пищевую ценность продуктов, относятся также:

• энергетическая ценность — количество энергии, образующейся в организме при диссимиляции продукта;

• биологическая ценность — показатель качества белка, зависящий  от сбалансированности аминокислот  и отражающий степень задержки белкового азота в организме;

• перевариваемость — соответствие химического состава продукта ферментным системам организма;

• усвояемость — относительная  степень использования организмом отдельных нутриентов, поступающих с пищевыми продуктами;

• приедаемость — скорость выработки отрицательного динамического стереотипа выбора и употребления того или иного пищевого продукта.

Таким образом, с гигиенических  позиций может быть определена пищевая  ценность любого продукта или их совокупности. Рекомендации по использованию в питании отдельных продуктов (групп продуктов) основываются именно на характеристиках их пищевой ценности. От этого зависит, как часто и в каком количестве данный продукт целесообразно включать в рацион. Например, рыба и морепродукты, обладая высокими показателями пищевой ценности практически по всем параметрам, рекомендуются к использованию большинством взрослого населения только два-три раза в неделю. Это связано с их высокой приедаемостью, отмечающейся у 70 % европейского населения.

Высокими показателями пищевой  ценности отличаются большинство традиционных продуктов рациона: молоко и молочные изделия, мясо и мясопродукты, хлеб и хлебобулочные изделия, крупы, овощи, зелень, фрукты, ягоды, яйца, сливочное и растительные масла.

Продукты растительного  происхождения эволюционно составляют значительную долю в рационе как  по общему количеству — около 1300... 1400 г/сут, так и по ассортименту — не менее 10... 15 наименований (в виде отдельных продуктов или в составе блюд) ежедневно. К ним относятся зерновые продукты, овощи, бобовые, фрукты, зелень, ягоды, орехи, семена, растительные масла.

Растительные продукты являются единственными природными источниками  в питании крахмала, некрахмальных полисахаридов (пищевых волокон), витаминов С и Е, β-каротина, биофлавоноидов, а также основными источниками ПНЖК, калия, магния, марганца, никеля.

 

19. Химический состав мышечной ткани

вода . . . . . . . . . . . . . . . . .70 - 75;

белки . . . . . . . . . . . . . . . . 18 - 22;

липиды. . . . . . . . . . . . . . . 2,0 - 3,0;

углеводы . . . . . . . . . . . . . 0,5 - 3,0;

экстрактивные азотистые  вещества. 0,8 - 1,8;

минеральные вещества . . . . . . 1,0 - 1,5.

Химический состав мышечной ткани сложен и включает воду, органические и неорганические вещества. Главным компонентом органических веществ в мышце являются белки.

Белковые вещества составляют 60 - 80 % сухого остатка мышечной ткани. Из них построены структурные  компоненты клеток и межклеточного  вещества. Белки мышечной ткани влияют не только на пищевую и биологическую ценность мяса, но и предопределяют состояние физико-химических, структурно-механических и технологических показателей сырья (липкость, вязкость, водосвязывающая способность, рН и т.п.) и готовой продукции (сочность, нежность, выход). Они различны по аминокислотному составу, строению, биологическим функциям, физико-химическим показателям, в том числе растворимости. Растворимые белки входят, в основном, в состав плазмы, солерастворимые образуют миофибриллы. Нерастворимые в водносолевых растворах фракции условно называют белками стромы, в состав которых входят белки сарколеммы, ядер и внутриклеточные соединительнотканные белки.

Белки саркоплазмы. - Миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин – составляет около 40 % мышечных белков. Все они, за исключением миоглобина, являются сложными смесями белковых веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Белки саркоплазмы относятся к глобулярным белкам, они водорастворимы, в основном полноценны и хорошо усваиваются (табл. 2).

Миоген, миоальбумин и глобулин Х относятся к простым белкам. В состав фракции миогенов входят многие ферменты мышечной ткани, функции которых связаны с превращениями углеводов и других веществ.

Миоглобин – один из наиболее важных белков, так как обусловливает красную окраску мышечной ткани.

Миоглобин участвует в  передаче кислорода, поставляемого  кровью, клеткам мышечной ткани. Он легко соединяется с газами, образуя  производные, имеющие различную  окраску. Вопросы формирования окраски  мяса изложены далее.

Белки миофибрилл – актин, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропонин и др. играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки.

Миозин – составляет основную часть белковых веществ мышечного  волокна и является наиболее важным функциональным белком мышечной ткани. Миозин – полноценный белок, хорошо усваивается.

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых полипептидных цепей (рис. 5). Большие полипептидные цепи, свернутые в α - спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают её.

Но они не связываются  в общую спираль, а находятся  в свободном состоянии, образуя  шарообразное утолщение – головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма  молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его способность связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

 

24. Ферменты мышечной  ткани.

Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному  участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гликолиза, а также ферментов цикла трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

Считается, что осуществление  процесса гликолиза и связанное  с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а  поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем различные  воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолитических процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов  и полисахаридов.

Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках митохондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них гораздо больше крист (складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. Процессы, протекающие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабжении мышечной клетки энергией.

Разные мышцы в зависимости  от функциональных особенностей характеризуются  различным соотношением концентрации ферментных систем, катализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных  мышечных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.

Интенсивность окисления  жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недостатке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров. К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окисления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.

Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминиро-вание и переаминирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирова-ния аминокислот обнаружены в митохондриях. Синтез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирова-ние, осуществляется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот, открытое впервые А. Е. Браунштсйном и М. Г. Крицман в мышечной ткани, связано с активностью амииофераз, содержащихся в митохондриях.

Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жилкой части саркоплазмы.

Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные ферментные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают ферменты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состояния этих органелл сказывается па активности их ферментов. Деструкция митохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.

Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой ионами магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеются  ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-по-лимераза).

С миофибриллами связана  основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na+, К+, Li+, Са2+, Mg2+, NH4+. Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клетки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Эта АТФ-аза активируется ионами магния.

АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы миозина — его компонент — Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью обладает еще и активностью АМФ-аминогид-ролазы, ацетилхолинэстеразы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине. Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При делипировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-амино-гидролазы и ацетилхолинэстеразы.

В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.

К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стадиях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участвуют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомпой поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Г-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу I, ГТФ-азу и др.

Лизосомы содержат клеточные  гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы. В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцитированный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и переваривают компоненты клетки.

 

35. Изменение в мясе при его замораживании и дефростации.

При замораживании мяса происходят физические, гистологические, коллоидно-химические, биохимические и биологические изменения.

К физическим изменениям относятся  изменения цвета и массы. Окраска  разруба мороженого мяса бледно-красная, менее интенсивная, чем охлажденного мяса. Это обусловлено рассеиванием света кристаллами льда. Цвет мороженого мяса зависит от состояния и концентрации пигментов мяса. Потемнение поверхности мясных туш вызывается повышением концентрации пигментов мяса вследствие подсушивания поверхности, а также образования метмиоглобина (MetMb) и метгемоглобина (MetHb). Замораживание мяса сопровождается увеличением его объёма до 10 %, и, следовательно, растяжением и частичным разрывом волокон поверхностных слоёв и сжатием волокон внутренних слоёв.

 Гистологические изменения  при замораживании мяса связаны  с нарушением межволоконной структуры и мышечных волокон в связи с образованием кристаллов льда, - чем больше скорость замораживания, тем мельче кристаллы и менее заметны разрушения естественной структуры тканей. Изменения структуры тканей, в частности соединительной, с одной стороны способствуют увеличению нежности мяса, с другой, способствуют вытеканию мясного сока при размораживании.

Степень разрушения структурных  элементов тканей зависит и от глубины развития автолитических процессов в тканях на момент замораживания. При замораживании парного мяса структура мышечных волокон сохраняется.

Если мясо заморожено в  состоянии посмертного окоченения, имеет место эффект «холодового сжатия». При замораживании созревшего мяса отмечаются большие потери мясного сока, что можно объяснить нарушением структуры тканей в процессе созревания.