Автор работы: Пользователь скрыл имя, 11 Апреля 2014 в 17:17, реферат
Белки и аминокислоты субстратно обеспечивают многие ферментативные процессы. Аминокислоты не только являются структурными элементами специфических тканевых белков, но и выступают в качестве нейромедиаторов (глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и др.). Суточная потребность в белке равна 70 г. При ряде патологических состояний (в т.ч. температуре тела выше 39 °C, тяжелых операциях, ожогах, нарушениях процессов всасывания в ЖКТ и др.) она возрастает. В этих случаях используют белки и смеси аминокислот: альбумин, декстран, аминостерил и др.
Вступление.
• Белки. Функции белков.
• Классификация аминокислот.
• Классификация белков.
• Структура белка.
• Свойства аминокислот.
• Стереоизомерия аминокислот.
• Распространенность аминокислот.
o Вывод.
Литература.
Четвертичная структура белка – это несколько индивидуальных полипептидных цепей, определенным образом связаны друг с другом (например, гемоглобин). Термином субъединица принято обозначать функционально активную часть молекулы белка. Многие ферменты состоят из двух или четырех субъединиц. Благодаря различным сочетаниям субъединиц фермент существует в нескольких формах – изоферментах.
Все белки обладают гидрофильными свойствами, т.е. имеют большое сродство к воде. Устойчивость белковой молекулы в растворе обусловлена наличием определенного заряда и водной (гидратной) оболочки. В случае удаления этих двух факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. Обратимое осаждение белков (высаливание) - белок выпадает в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых вновь может возвращаться в свое исходное нативное (природное) состояние. Необратимое осаждение характеризуется значительными внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере им нативных свойств. Такой белок - денатурированный, процесс - денатурация.
Таким образом, под денатурацией следует понимать изменение уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимости, электрофоретической подвижности, биологической активности).
Большая часть белковых молекул сохраняет свою биологическую активность только в пределах очень узкой области, температуры, рН В нормальных условиях температуры и рН полипептидная цепь белка обладает только одной конформацией, которая носит название нативной. Стабильность ее высока, что позволяет выделить и сохранить белок. Большинство белков можно полностью осадить из водного раствора при добавлении трихлоруксусной и хлорной кислоты, которые образуют с белками кислотонерастворимые соли. Белки можно осадить и с помощью катионов (Zn2+ или Pb2+).
При денатурации свойственная белкам биологическая активность утрачивается. Поскольку известно, что при денатурации не происходит разрыва ковалентных связей пептидного остова белка, был сделан вывод, что причиной денатурации является развертывание полипептидной цепи, которая в нативной белковой молекуле характерным образом свернута. В денатурированном состоянии полипептидные цепи образуют случайные и беспорядочные петли и клубки. Ренатурация денатурированного белка – процесс не требующий химической энергии извне, этот процесс происходит самопроизвольно при значении рН и t, обеспечивающих стабильность нативной формы.
Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала (R). Почти все a-амино- и a-карбоксильныые группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы.
Рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, выделяют 4 класса аминокислот:
1. неполярные или гидрофобные
2. полярные (гидрофильные) незаряженные
3. отрицательно заряженные
4. положительно заряженные
Общие свойства аминокислот:
Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов. Будучи растворенными в воде они способны вращать плоскость поляризованного луча. Около половины аминокислот правовращающие (+), а половина– левовращающие(-).
Стереохимию аминокислот оценивают исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода. Существуют L и D – стереоизомеры.
Основные физико-химические свойства аминокислот:
Высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в небольших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление, поглощение в УФ области при 280 нм.
Число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 1010-1012. Аминокислот всего 20. Число сочетаний огромно.
Например дипептид АВ и ВА. Для трипептида – 6 сочетаний, четырехпептида – 24.
Стереоизомерия аминокислот.
Аминокислоты могут существовать в различных стереоизомерных формах – они отличаются друг от друга различной пространственной ориентацией групп, присоединенных к a-углеродному атому.
L и D стереоизомеры – это два несовместимых при наложении зеркальных отображения – энактомеры. В состав белков входят только L-АК.
Взаимопревращение L ® D процесс рацимеризации.
Равновесие смещено к L –в живых и к D после смерти организма.
Полипептидные цепи могут содержать сотни аминокислотных звеньев, причем белковая молекула может состоять либо из одной, либо из нескольких полипептидных цепей. Однако белковые молекулы – это не беспорядочно построенные полимеры различной длины, каждый тип белка обладает особым, свойственным только ему химическим составом, определенным молекулярным весом и специфической последовательностью аминокислотных остатков.
Белковая молекула любого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, конформацией, в зависимости от нее белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.
Распространенность аминокислот.
Помимо 20 обычных имеются несколько редких аминокислот - они являются производными от обычных аминокислот. Эти аминокислоты входят в состав белков, но отличаются от обычных аминокислот в генетическом смысле, т.к. для них не существует кодирующих триплетов. Они возникают путем модификации исходных аминокислот уже после того как эти аминокислоты-предшественники включатся в полипептидную цепь. Существуют еще свыше 150 аминокислот, которые встречаются в различных клетках и тканях либо в связанном состоянии, но никогда не встречаются в составе белков. Некоторые из них играют роль предшественников продуктов метаболизма. Аминокислоты, встречающиеся в грибах и высших растениях отличаются исключительным разнообразием и необычной структурой. Роль их в обмене веществ неизвестна, некоторые из них токсичны для других форм жизни.
Высшие позвоночные животные способны синтезировать далеко не все аминокислоты. Высшие животные для синтеза заменимых аминокислот могут использовать аммонийные соединения N, но не нитриты, нитраты или N2. Жвачные животные могут использовать нитриты и нитраты, которые восстанавливаются до аммиака бактериями рубца. Высшие растения способны сами создавать все аминокислоты, необходимые для синтеза белка, используя и аммиак и нитраты. Бобовые растения фиксируют молекулярный азот атмосферы, превращая его в аммиак и синтезируя далее аминокислоту. Грибы и бактерии также используют нитриты и нитраты.
Существует множество химических реакций, характерных для a-амино- и a-карбоксильных групп аминокислот.
Вывод.
Аминокислоты - это строительные блоки для белков, а белки являются строительными блоками для мышц и других тканей организма. Поэтому следует ежедневно потреблять аминокислоты, чтобы снабдить организм веществами, необходимыми для восстановления мышц и других тканей. Восемь аминокислот называются незаменимыми, потому что они поступают в человеческий организм исключительно с продуктами питания - он не может создавать их из других источников.
Пища, богатая белками, расщепляется под действием ферментов желудочного сока и поджелудочной железы. Она обычно плотнее и тверже других видов пищи, поэтому пищеварительная система должна быть в хорошем рабочем состоянии, чтобы наилучшим образом использовать поступающие с питанием аминокислоты. После того как белки расщепляются, организм либо усваивает и использует аминокислоты, либо "складирует" их в печени, где из них впоследствии создаются белки, необходимые для поддержки и восстановления мышц и тканей организма.
Усваиваясь, аминокислоты (
Дефицит белков является огромной мировой проблемой: это состояние испытывают миллионы людей, которые недоедают и имеют ограниченный рацион. Недостаток грозит и тем, у кого нарушен процесс усвоения питательных веществ. Избыток же белка может стать проблемой для людей с хроническими заболеваниями, такими как:
От аминокислот зависит работа нервной системы. Если вы не получаете достаточное количество незаменимых аминов для производства нейротрансмиттеров - веществ в нервной системе, которые дают возможность сигналам перемещаться от нерва к нерву, - ваша нервная система не может функционировать должным образом.
К примеру, недостаток аминокислоты триптофан может привести к низкому уровню важного нейротрансмиттера серотонина. Сниженный уровень серотонина в головном мозге связан с такими расстройствами, как депрессия и бессонница, и даже с расстройствами питания.
По причине удивительного биологического и терапевтического действия аминокислот они все больше и больше интересуют ученых. Недавние исследования показывают, что амины либо комбинация аминокислот, принимаемых в виде капсул или таблеток, могут облегчить симптомы некоторых заболеваний и способствовать излечению.
Например, фенилаланин приносит облегчение при хронических болях, глутамин помогает понизить тягу к сладкому и алкоголю. Теперь вы понимаете, почему мы посвятили аминокислотам целую главу. Эти полезные вещества являются частью вашего ежедневного рациона; прием дополнительных доз может оказывать более выраженное воздействие.
Литература.