Механизм мышечного сокращения
Реферат, 29 Сентября 2013, автор: пользователь скрыл имя
Описание работы
Мышечное волокно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократительный аппарат — миофибриллы. Кроме этого, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохондрии, системы продольных трубочек — саркоплазматическая сеть (ретикулум) и система поперечных трубочек — Т-система. Функциональной единицей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер (рис. 2.20,А); из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокращение миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.
Содержание работы
Структурная организация мышечного волокна 3
Механизм мышечного сокращения. 4
Режимы мышечного сокращения 5
Работа и мощность мышцы 7
Энергетика мышечного сокращения 8
Теплообразование при мышечном сокращении 9
Скелетно-мышечное взаимодействие 9
Эргометрические методы. 11
Электромиографические методы. 11
Физиологические свойства мышц 14
Расслабление скелетной мышцы 14
Сопряжение возбуждения и сокращения в скелетной мышце 15
Функции и виды мышечной ткани 16
Список Литературы: 20
Файлы: 1 файл
Реферат По физиологии На тему- «Механизм мышечного сокращения».doc
— 227.00 Кб (Скачать файл)
В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.
Механизм мышечного сокращения.
Сродство комплекса "миозин-АТФ" к актину очень низкое.
Сродство комплекса "миозин-АДФ" к актину очень высокое.
Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка - поворот головки миозина.
1-я стадия
Фиксация АТФ на головке миозина.
2-я стадия
Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.
3-я стадия
Образование комплекса "актин-миозин". Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.
4-я стадия
Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.
Головки миозина "работают" циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется "весельным механизмом" мышечного сокращения.
Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ - в пробирке происходило мышечное сокращение.
Регуляция мышечного сокращения. Тропомиозин.
Фибриллярный белок, молекулярная масса - 70 кДа. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.
Тропонин.
Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.
Тропонин Т (ТнТ)- отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.
Тропонин С (ТнС) - Ca2+-связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.
Тропонин I (ТнI)- ингибиторная субъединица - это ненастоящий ингибитор - он только лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина
Список Литературы:
- http://www.bibliotekar.ru/447/
index.htm - http://www.bio.bsu.by/phha/ind
ex.htm - www.xumuk.ru/ biologhim/306.html
- www.scienceandapologetics.org/ text/202_2.htm
- http://yanko.lib.ru/books/
biolog/nagl_biochem/326.htm - http://www.4medic.ru/page.php?
id=116 - http://physiolog.spb.ru/tema6.
html - http://www.hameleon.su/2008_
034_136_med.shtml