Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина

Автор работы: Пользователь скрыл имя, 29 Июня 2015 в 16:25, реферат

Описание работы

У многоклеточных организмов большинство клеток окружено межклеточным матриксом. Межклеточный матрикс – сложный комплекс связанных между собой макромолекул. Эти макромолекулы (белки и гетерополиса-хариды), как правило, секретируются самими клетками, а в межклеточном матриксе из них строится упорядоченная сеть. Межклеточный матрикс, окружающий клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

Содержание работы

Введение…………………………………………………………………3
Коллаген…………………………………………………………………4
Полиморфизм коллагенов…………………………………………5
Особенности структуры и функции коллагенов…………………5
Структура фибрилл коллагенов и их формирование…………...6
Коллагены, ассоциированные с фибриллами……………………7
Значение коллагенов……………………………………………….8
Уровни структурной организации коллагенового волокна……9
Эластин………………………………………………………………….9
Строение эластина…………………………………………………10
Нарушение структуры эластина и их последствия……………...10
Причины нарушений структуры эластина………………………11
Химический состав…………………………………………………11
Коллаген и эластин – главные фибриллярные белки соединительных тканей…………………………………………………………………..12

Файлы: 1 файл

Структурно-функционльные особенности коллагена и эластина.docx

— 37.11 Кб (Скачать файл)

ГБОУ ВПО «Волгоградский государственный медицинский университет»

Министерства здравоохранения и социального развития России

 

Кафедра фундаментальной медицины и биологии

 

 

 

Реферат

Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина

 

 

 

 

                                                                          Выполнила: студентка 2 группы,

                                                                          1 курса, педиатрического 

                                                                          факультета

                                                                          Ирхина Е.С

 

                                                                          Проверил:

                                                                          Горелик Илья Маркович

 

 

Волгоград – 2015

Содержание

Введение…………………………………………………………………3

  1. Коллаген…………………………………………………………………4
    1. Полиморфизм коллагенов…………………………………………5
    2. Особенности структуры и функции коллагенов…………………5
    3. Структура фибрилл коллагенов и их формирование…………...6
    4. Коллагены, ассоциированные с фибриллами……………………7
    5. Значение коллагенов……………………………………………….8
    6. Уровни структурной организации коллагенового волокна……9
  2. Эластин………………………………………………………………….9
    1. Строение эластина…………………………………………………10
    2. Нарушение структуры эластина и их последствия……………...10
    3. Причины нарушений структуры эластина………………………11
    4. Химический состав…………………………………………………11
  3. Коллаген и эластин – главные фибриллярные белки соединительных тканей…………………………………………………………………..12

  

 

 

 

 

 

 

Введение

       У многоклеточных организмов большинство клеток окружено межклеточным матриксом. Межклеточный матрикс – сложный комплекс связанных между собой макромолекул. Эти макромолекулы (белки и гетерополиса-хариды), как правило, секретируются самими клетками, а в межклеточном матриксе из них строится упорядоченная сеть. Межклеточный матрикс, окружающий клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

     Межклеточный матрикс вместе с клетками разного типа, которые в нём находятся (фиброб-ласты, хондро- и остеобласты, тучные клетки и   макрофаги), часто называют соединительной тканью.

     Межклеточный матрикс выполняет в организме самые разнообразные функции:

  • образует каркас органов и тканей;
  • является универсальным «биологическим» клеем;
  • участвует в регуляции водно-солевого обмена;
  • образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны).

Основные компоненты межклеточного матрикса - структурные белки коллаген и эластин, гликозаминогликаны, протеогликаны, а также неколлагеновые структурные белки (фибронек-тин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.).

 

 

 

  1. Коллаген

       Коллаген – основной структурный белок межклеточного матрикса. Он составляет от 25 до 33% общего количества белка в организме, т.е. ~6% массы тела. Название «коллаген» объединяет семейство близкородственных фибриллярных белков, которые являются основным белковым элементом кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В разных тканях преобладают разные типы коллагена, а это, в свою очередь, определяется той ролью, которую коллаген играет в конкретном органе или ткани. Например, в пластинчатой костной ткани, из которой построено большинство плоских и трубчатых костей скелета, коллагеновые волокна имеют строго ориентированное направление: продольное - в центральной части пластинок, поперечное и под углом - в периферической. Это способствует тому, что даже при расслоении пластинок фибриллы одной пластинки могут продолжаться в соседние, создавая таким образом единую волокнистую структуру кости. Поперечно ориентированные коллагеновые волокна могут вплетаться в промежуточные слои между костными пластинками, благодаря чему достигается прочность костной ткани. В сухожилиях коллаген образует плотные параллельные волокна, которые дают возможность этим структурам выдерживать большие механические нагрузки. В хрящевом матриксе коллаген образует фибриллярную сеть, которая придаёт хрящу прочность, а в роговице глаза коллаген участвует в образовании гексагональных решёток десцеметовых мембран, что обеспечивает прозрачность роговицы, а также участие этих структур в преломлении световых лучей. В дерме фибриллы коллагена ориентированы таким образом, что формируют сеть, особенно хорошо развитую в участках кожи, которые испытывают сильное давление (кожа подошв, локтей, ладоней), а в заживающей ране они агрегированы весьма хаотично.

 

Полиморфизм коллагена

Коллаген - ярко выраженный полиморфный белок. В настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. Вариантов а-цепей, образующих тройную спираль, гораздо больше 19 (около 30). Для обозначения каждого вида коллагена пользуются определённой формулой, в которой тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения а-цепей используют арабские цифры: например коллагены II и III типа образованы идентичными а-цепями, их формулы, соответственно [α1(II)]3 и [α1 (III)]3; коллагены I и IV типов являются гетеротримерами и образуются обычно двумя разными типами а-цепей, их формулы, соответственно [α1(I)]2α2(I) и [α1(IV)]2α2(IV). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных а-цепей.

Гены коллагена называются соответственно типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например COL1 - ген коллагена I типа, COL2 - ген коллагена II типа, COL7 - ген коллагена VII типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает а-цепь) и арабская цифра (обозначает вид а-цепи). Например, COL1A1 и COL1A2 кодируют, соответственно, α1 и α2-цепи коллагена I типа.

Особенности структуры и функции коллагенов

19 типов коллагена  подразделяют на несколько классов  в зависимости от того, какие  структуры они могут образовывать.

95% всего коллагена  в организме человека составляют  коллагены I, II и III типов, которые образуют  очень прочные фибриллы. Значительное  содержание именно этих типов  коллагена объясняется тем, что  они являются основными структурными  компонентами органов и тканей, которые испытывают постоянную  или периодическую механическую  нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также участвуют в образовании стромы паренхиматозных органов. Поэтому коллагены I, II и III типов часто называют интерстициальными. К классу фибриллообразующих относят также минорные коллагены V и XI типов.

Структура фибрилл коллагена и их формирование

Основа структурной организации коллагеновых фибрилл - ступенчато расположенные параллельные ряды молекул тропоколлагена, которые сдвинуты на 1/4 относительно друг друга.

Молекулы коллагена не связаны между собой «конец в конец», а между ними имеется промежуток в 35-40 нм. Предполагается, что в костной ткани эти промежутки выполняют роль центров минерализации, где откладываются кристаллы фосфата кальция. При электронной микроскопии фиксированные и контрастированные фибриллы коллагена выглядят поперечно исчерченными с периодом 67 нм, который включает одну тёмную и одну светлую полоски. Считают, что такое строение максимально повышает сопротивление всего агрегата растягивающим нагрузкам.

Фибриллы коллагена образуются спонтанно, путём самосборки. Но эти фибриллы ещё не являются зрелыми, так как не обладают достаточной прочностью (известно, что зрелое колла-геновое волокно толщиной в 1 мм выдерживает нагрузку до 10 кг).

Образовавшиеся коллагеновые фибриллы укрепляются внутри- и межцепочечными ковалентными сшивками (они встречаются только в коллагене и эластине). Количество поперечных связей в фибриллах коллагена зависит от функции и возраста ткани. Например, между молекулами коллагена ахиллова сухожилия сшивок особенно много, так как для этой структуры важна большая прочность. С возрастом количество поперечных связей в фибриллах коллагена возрастает, что приводит к замедлению скорости его обмена у пожилых и старых людей.

Коллагены, ассоциированные с фибриллами

Этот класс объединяет коллагены, которые выполняют очень важную функцию: они ограничивают размер фибрилл, образуемых интерстициальными коллагенами (прежде всего, I и II типов), и участвуют в организации межклеточного матрикса в костях, коже, хрящах, сухожилиях. К этим коллагенам относят коллагены IX, XII, XIV и XVI типов. Коллагены этого класса сами фибрилл не формируют, но непосредственно связаны с фибриллами, которые образуют интерстициальные коллагены. Функционирование таких типов коллагенов можно рассмотреть на примере коллагена IX типа, который в хряще связан с фибриллами коллагена II типа, он присоединяется к ним антипараллельно с периодичностью ~67 нм. [1]

Функции коллагенов

Коллаген отвечает за соединительную ткань

Как уже было сказано ранее, именно данный белок, благодаря своему трехмерному строению, отвечает целиком и полностью за прочность сухожилий, костей, хрящей, связок. Коже коллаген придает упругость, но со временем, в процессе старения, из-за потери влаги межклеточным веществом дермы, коллаген утрачивает свои возможности, и у людей появляются морщины, а кожа становится тусклой, сухой, менее эластичной, но более прочной. Фермент коллагеноза способствует распаду коллагена, но в молодом организме превалируют процессы синтеза коллагена в фибробластах над процессами распада. Со временем чаша весов переходит в сторону распада, ввиду этого процессы обновления клеток замедляются, процессы восстановления клеток протекают дольше, кожа теряет упругость и становится более сухой, волокон коллагена становится меньше, а сами они утолщаются и теряют эластичность. Коллагеновые волокна становятся толще из-за появления в их структуре поперечных межмолекулярных связей, что уплотняет и упрочняет дерму.

Значение коллагенов

Коллаген выполняет множество функций в организме человека. Он защищает ткани от механических повреждений. Такая защитная функция возможна благодаря прочному строению волокон коллагена. Коллаген участвует во взаимодействии на межклеточном и межтканевом уровне. Коллаген поддерживает активную жизнедеятельность слоя эпидермиса. Но главная задача коллагена – восстановительная функция - в случае повреждения участка кожи или мышцы, принимать участие в скорейшем восстановлении и обновлении клеток. Как видим, роль этого белка весьма велика.

Но, как уже было сказано, процессы старения неотвратимы, и синтез коллагена замедляется, результатом этого становится:

  • старение кожи;
  • боли в суставах;
  • недомогание;
  • быстрая утомляемость;
  • ломкость сосудов;
  • мышечное напряжение;
  • ослабление костной структуры;
  • снижение двигательной активности;
  • ухудшение общего состояния.

Нарушения синтеза коллагена лежат в основе многих заболеваний: латиризм (основные проявления: разболтанность суставов, частые вывихи), синдром Элерса-Данлоса, врожденный остеогенез (проявления: врожденный рахит, ломкость костей), болезнь Марфана и др. Характерными проявлениями вышеуказанных заболеваний является: частое повреждение хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов. В данных случаях нарушение синтеза коллагена на различных стадиях - основной генетический дефект. [2]

В структурной организации коллагенового волокна выделяют пять уровней:

  • Первый (полипептидный) уровень представлен полипептидными цепочками, состоящих из трех аминокислот: пролина, глицина, лизина.

  • Второй (молекулярный) уровень представлен молекулой белка коллагена (длина 280 нм, ширина 1,4 нм), состоящей из трех полипептидных цепочек, закрученных в спираль.

  • Третий уровень - протофибриллы (толщиной до 10 нм), состоящие из нескольких продольно расположенных молекул коллагена, соединенных между собой водородными связями.

  • Четвертый уровень - микрофибриллы (толщиной от 11-12 нм и более), состоящие из 5-6 протофибрилл, связанных боковыми цепями.

Информация о работе Структурно-функциональные особенности коллагена и эластина