Структурная организация белка

Пострансляционная   модификация белков

 

Вновь синтезированный белок  или полипептид не всегда функционально  активны и требуют дополнительных  преобразований, включающих:

• Фолдинг молекул.
• Образование дисульфидных мостиков между остатками цистеина.
• Частичный протеолиз.
• Присоединение простетической группы. Сборка протомеров  в олигомерный белок.
• Модификацию аминокислотных остатков: фосфорилирование, гидроксилирование и другие реакции. 

Частичный протеолиз - пострансляционная   модификация белков

Деградация белков –  убиквитиновый сигнальный путь  
 
Белок выполняет закреплённую за ним функцию, а затем, в определённый момент, клетке необходимо от него избавиться. Последнее обусловлено рядом  причин:  
во - первых, дальнейшая активность белка может навредить клетке, во - вторых, нужно синтезировать новые белки,  
а перегрузка цитоплазмы полипептидами является источником  апоптоза. 
Внутриклеточную деградацию белков долгое время считали неспецифическим случайным процессом.  
Настоящим прорывом в данной области послужило открытие убиквитинового сигнального пути.  
В рамках этого пути деградации белка, которая осуществляется крупным белковым комплексом - протеосомой, предшествует присоединение к белку «цепочки» молекул небольшого пептида убиквитина.  

Полиубиквитиновая цепочка  навешивается в строго определённый  момент и является сигналом, свидетельствующим  о том, что данный белок подлежит  деградации.  
Аминокислота, по остатку которой убиквитин связывается с белками – лизин. 
 
Теперь ясно, что процесс внутриклеточного протеолиза жестко регулируется и чрезвычайно важен для множества базальных клеточных функций.  
Среди субстратов специфического протеолиза : регуляторы клеточного цикла, компоненты различных сигнальных путей, а также мутантные белки и белки, поврежденные посттрансляционно.  

Прионы (от англ. proteinaceous infectious particles — белковые заразные частицы)

 

• Белковые заразные частицы — особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»).
• Прионный белок, обладающий аномальной трёхмерной структурой, способен прямо катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прионный), присоединяясь к белку-мишени и изменяя его конформацию. Как правило, прионное состояние белка характеризуется переходом α-спиралей белка в β-слои.
• Прионы — единственные инфекционные агенты, размножение которых происходит без участия нуклеиновых кислот.

 

2

 

3

 

4

 

5

 

6

 

7

 

8

 

9

 

10

 

11

 

12

 

13

 

14

 

15

 

16

 

17

 

18

 

19

 

20

 

21

 

22

 

23

 

24

 

25

 

26

 

27

 

28

 

29

 

30

 

32

 

33

 

35