Сокращение мышц, модель хаксли

      

 

 

 

 

 

 

 

                     План 

 

1. Структура и свойства сократительных белков
2. Структура мышечного волокна
3. Механизмы сокращения мышцы
4. Модель Хаксли,Дещеревского,Хилла
5. Немышечгая подвижность

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Актуальность: Механизм сокращения мышечных волокон давно привлекает внимание клиницистов, патологов, фармакологов, биологов и – других  специалистов в решениях проблемы мышечных заболеваний. Данная проблема является одной из важнейших в медицине,и требует подробного изучения и рассмотрения.

 

 

Цель: понять механизм сокращения мышечных волокон,ознакомиться с основными элементами  данного механизма.

 

 

Задачи:

1.Основываясь  на сборе материала,перечислить  основные элементы механизма 
2.Показать механизм действия 
3.Описать модели _Хаксли,Дещеревского и Хилла

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Структура и свойства сократительных белков. Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков. 
Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин - белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование - глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части - глобулярную головку и хвост. В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали. В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей - актином. 
Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропомиозина. 
Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. 
Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль, каждая бусинка соответствует глобулярному актину). 
Еще один белок тонких нитей – тропомиозин – также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина.  
Третий белок тонких нитей – тропонин - присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

 

Саркомер — базовая сократительная единица поперечнополосатых мышц, представляющая собой комплекс нескольких белков, состоящий из трёх разных систем волокон. Из саркомеров состоят миофибриллы.

Саркомер (повторяющийся сегмент миофибриллы) состоит из двух половин светлого, оптически изотропного диска (I) и одного темного, анизотропного (H) диска (см. рис. 1.38). Электронно-микроскопический и биохимический анализ показывает, что у позвоночных темный диск сформирован параллельным пучком толстых (диаметром порядка 10 нм) миозиновых нитей, имеющих длину около 1,6 мкм. Молекулярная масса белка миозина составляет 500 000 дальтон. На нитях миозина расположены выступы — головки миозиновых молекул длиной 20 нм. В светлых дисках имеются тонкие нити (диаметром 5 нм, длиной 1 мкм), построенные из белка актина(молекулярная масса 42 000 дальтон), а также тропомиозина и тропонина. В районе Z-линии, разграничивающей соседние саркомеры, пучок тонких нитей скреплен Z-мембраной.

Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2:1. Миозиновые и актиновые нити саркомера расположены так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. "задвигаться" в A-диск, что и происходит при сокращении мышцы. В силу этого длина светлой части саркомера — I-диска — может быть разной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.

Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивании) тонких нитей вдоль толстых к центру саркомера за счет "гребных" движений головок миозина, периодически прикрепляющихся к тонким нитям, т. е. за счет поперечных актомиозиновых мостиков.

 

 

Миофибриллы

Миофибри́ллы — органеллы клеток поперечнополосатых мышц, обеспечивающие их сокращение. Служат для сокращений мышечных волокон. Миофибрилла — нитевидная структура, состоящая из саркомеров. Каждый саркомер имеет длину около 2 мкм и содержит два типа белковых филаментов: тонкие миофиламенты из актина и толстые филаменты из миозина. Границы между филаментами (Z-диски) состоят из особых белков, к которым крепятся ±концы актиновых филаментов. Миозиновые филаменты также крепятся к границам саркомера с помощью нитей из белка титина (тайтина). С актиновыми филаментами связаны вспомогательные белки — небулин и белкитропонин-тропомиозинового комплекса.

У человека толщина миофибрилл составляет 1-2 мкм, а их длина может достигать длины всей клетки (до нескольких сантиметров). Одна клетка содержит обычно несколько десятков миофибрилл, на их долю приходится до 2/3 сухой массы мышечных клеток.

2. Особенностью движений человека является то, что звенья его тела перемещаются под действием мышц, активность которых вызвана биохимическими реакциями, протекающими внутри них. Движения человека осуществляют скелетные мышцы, также называемые поперечно-полосатыми.

Мышца является исключительно разнородной тканью, состоящей преимущественно из мышечных волокон, соединительнотканных, нервных и сосудистых элементов, которые в комплексе обеспечивают её главную функцию – активное сокращение. В структуре мышечной ткани различают два типа мышечных волокон – медленно сокращающиеся (МС) и быстросокращающиеся (БС).

МС-волокна  обладают следующими свойствами: небольшой  скоростью сокращения, большим количеством  митохондрий («энергоцентр» клетки), большим количеством капилляров, высоким потенциалом накопления гликогена. Эти волокна связаны с аэробным механизмом энергообразования. БС-волокна имеют менее развитую сеть капилляров, меньшее число митохондрий, высокую гликолитическую способность, более высокую скорость сокращения.

В одной  и той же мышце содержатся БС- и МС-волокна. Различают две подгруппы БС-волокон: БСа и БСб. БСа-волокна называют быстросокращающимися анаэробно-гликолитическими волокнами. Они отличаются высокими сократительными способностями и одновременно обладают высокой сопротивляемостью утомлению. Эти волокна хорошо подвержены тренировке на выносливость. БСб-волокна – классический тип быстросокращающихся волокон, работа которых связана с использованием анаэробно-алактатного (креатинфосфатного) механизма источника энергии.

Соотношение мышечных волокон разных типов детерминировано генетически. Вероятно, структура мышечного волокна, соотношение волокон разного типа заложены на уровне ДНК и в значительной мере определяются особенностями нейромышечной регуляции. Таким образом, генетически заданный тип иннервации обеспечивает формирование фенотипа мышечной ткани, которая лишь в относительно узких границах может быть модифицирована напряжённой тренировкой.

Мышечные  волокна объединяются в двигательные единицы (группы мышечных волокон, иннервируемых  одним мотонейроном), каждая из которых состоит из мышечных волокон определённого типа. Строение и функции мотонейрорнов соответствуют строению и функциям объединяемых ими мышечных волокон. Мотнейрон медленносокращающейся двигательной единицы объединяет группы из 10 – 180 МС-волокон и имеет небольшое клеточное тело. Мотнейрон быстросокращающейся двигательной единицы иннервирует от 300 до 800 БС-волокон и отличается большим клеточным телом и большим количеством нервных отростков.

Говоря  о пропорциях различных мышечных волокон у человека, следует отметить, что и у мужчин, и у женщин МС-волокон несколько больше – от 52 до 55%. Среди БС-волокон преобладают волокна типа БСа (30 – 35%). БСб-волокон значительно меньше – 12 – 15%.

Важно отметить, что структура и возможности  мышечных волокон не зависят от пола спортсменов. Зависимость между площадью поперечного сечения и силой является идентичной у мужчин и женщин: на единицу площади поперечного сечения мышцы у мужчин и женщин приходится один и тот же уровень силы (6 кг/см²), в то время как возраст на уровень силовых качеств мышцы существенно не влияет.

У спортсменов  высокого класса наблюдаются различные  соотношения мышечных волокон в  мышцах, несущих основную нагрузку в данном виде спорта. У бегунов-спринтеров отмечается высокий процент БС-волокон, у лыжников, бегунов на длинные дистанции преобладают МС-волокна, у бегунов на средние дистанции и метателей отмечается относительно равномерное распределение БС и МС-волокон. Существует строгая зависимость между количеством БС- и МС-волокон в мышечной ткани и спортивными достижениями на спринтерских и стайерских дистанциях. У стайеров количество МС-волокон может доходить до 90 %, а у спринтеров до 90 % БС-волокон.

Таким образом, количество мышечных волокон определённого  типа в значительной мере обусловливают достижения спортсменов в различных видах соревнований. В спринтерской работе скоростно-силового характера (бег на 100 м, бег на коньках на 500 м, плавание на 50 м, легкоатлетические прыжки и др.) большое значение имеют БСб-волокна. В беге на 400 и 800 м, плавании на 100 и 200 м и др. очень велика роль БСа-волокон. Успех в стайерских дисциплинах разных видов спорта в решающей мере определяется количеством МС-волокон.

Специалисты склоняются к мнению, что соотношения мышечных волокон различного типа у человека обусловлено генетически. Что касается влияния интенсивной тренировки определённой направленности (развитие выносливости к длительной работе, скоростно-силовой), то она приводит к существенному изменению морфологических, физиологических и биомеханических свойств мышечных волокон. Под влиянием длительных тренировочных воздействий, направленных на повышение выносливости аэробного характера, трансформация свойств мышечных волокон различных типов происходит в следующем порядке: БСб-волокна приобретают свойства БСа-волокон, а БСа-волокна – свойства МС-волокон. Под влиянием длительных и интенсивных тренировочных нагрузок, направленных на повышение скоростных и скоростно-силовых качеств, происходит обратный процесс: МС-волокна приобретают свойства БСа-волокон, а БСа-волокна – соответственно свойства Бсб-волокон.

Оба типа мышечных волокон (МС-волокна и БС-волокна) имеют характеристики, которые могут  быть изменены в процессе тренировки. Эффект напряжённой тренировки аэробного  и смешанного (аэробно-анаэробного) характера проявляется в увеличении количества капилляров на мышечное волокно или на квадратный миллиметр мышечной ткани. Здесь выявляются два механизма: увеличение количества капилляров; если же возможности этого механизма исчерпаны или невелики, то происходит уменьшение размера мышечных волокон.

МС-волокна очень  слабо подвержены скоростной тренировке. Так, спортсмены, в мышцах которых  содержится малое количество БС-волокон, слабо приспосабливаются к скоростной работе даже после напряжённой тренировки скоростного характера. Например, высота прыжка вверх у спортсменов, специализирующихся в плавании на длинные дистанции, обычно не превышает 45 – 50 см, в то время как у спортсменов с большим количеством БСа- и БСб-волокон она редко бывает ниже 70 см.

 

3. Скелетная мышца представляет собой сложную систему, преобразующую химическую энергию в механическую работу и тепло. В настоящее время хорошо исследованы молекулярные механизмы этого преобразования.Структурная организация мышечного волокна. Мышечное волокно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократительный аппарат — миофибриллы. Кроме этого, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохондрии, системы продольных трубочек — саркоплазматическая сеть (ретикулум) и система поперечных трубочек — Т-система. Функциональной единицей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер (рис. 2.20,А); из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокращение миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченность. Электронно-микроскопические исследования показали, что поперечная исчерченность обусловлена особой организацией сократительных белков миофибрилл — актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6—8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка — тропонина. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) — анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски — I-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-ли-ния — структура, которая удерживает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миозина окружена шестью нитями актина (рис. 2.20, Б).При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом 120°. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТФазную активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси.