Шпаргалка по "Биологии"

31.

Функцией эритроцитов является перенос кислорода содержащимся в них гемоглобином от легких к тканям и углекислого газа от тканей к альвеолам легких. Выполнению этой задачи подчинены особенности организации эритроцита: он лишен ядра, 95 % его массы представлены гемоглобином, цитоскелет эритроцита обладает способностью к деформируемости, что позволяет ему многократно изменять форму, легко проникая через тонкие капилляры (имея диаметр от 8 до 7 мкм, он проникает через сосуды с диаметром меньше 3 мкм). Собственные потребности эритроцита в кислороде весьма малы. Глюкоза является основным источником энергии в этой клетке.  
 
Эритроциты имеют дисковидную, двояковогнутую форму, их объем достигает 85-90 мкм3, а поверхность — около 145 мкм2. Такое соотношение плошади к объему благоприятствует деформируемости эритроцитов. . Большую роль в поддержании формы и деформируемости эритроцитов играют липиды их мембран, которые представлены фосфолипидами (глииерофосфолипидами, сфинголипидами), гликолипидами, холестерином.

До 52% массы мембраны эритроцитов составляют белки. Среди них гликопротеины, в т.ч. формирующие вместе с олигосахаридами антигены групп крови — М, N, S, Kell. Гликопротеины мембраны содержат сиаловую кислоту, обеспечивающую эритроциту электронегативный заряд, отталкивающий эритроциты друг от друга. Спектрин и анкирин — белки цитоскелета, играющие важную роль в поддержании  формы  эритроцита.

Энзимы мембраны — Na+ K+-зависимая АТФ-аза обеспечивают активный транспорт Na+ из эритроцита и К+ в его цитоплазму. Са++-зависимая АТФ-аза обеспечивает выведение Са++ из эритроцита. Содержащийся в эритроците фермент — карбоангидраза катализирует реакцию синтеза угольной кислоты из воды и углекислого газа, после чего  эритроцит транспортирует ее  в виде  бикарбоната  к легким.

Старение и разрушение эритроцитов в организме. Максимальная продолжительность жизни эритроцитов достигает 120 дней, средняя — 60-90 дней. Старение эритроцитов сопровождается уменьшением образования в них количества АТФ в ходе метаболизма глюкозы. Это нарушает требующие энергии процессы восстановления формы эритроцитов, транспорта катионов, защиты компонентов эритроцитов от окисления. Эритроциты становятся менее эластичны, их мембрана теряет сиаловые кислоты, в результате чего, они или разрушаются внутри сосудов (внутрисосудистый гемолиз- 20%), или же становятся добычей захватывающих и разрушающих их макрофагов селезенки, купферовских клеток печени и макрофагов костного мозга (внесосудистый или внутриклеточный гемолиз-80%). В ходе внутриклеточного гемолиза каждый день разрушается 6- 7 г гемоглобина, освобождая в макрофаги до 30 мг железа. После отщепления от гемоглобина гем превращается в желчный пигмент — билирубин, поступает с желчью в кишечник, и в виде стеркобилина и уробилина выводится с калом и мочой. При метаболизме 1 г гемоглобина образуется  33  мг  билирубина.

При внутрисосудистом гемолизе разрушается 10-20 % эритроцитов. Их гемоглобин освобождается непосредственно в плазму, в которой он связывается плазменным белком — гаптоглобином. Это гликопротеин, при электрофорезе белков мигрирующий с а2- глобулином. Половина количества образовавшегося комплекса — гемоглобин-гаптоглобин уже за 10 минут покидает плазму и поглощается паренхиматозными клетками печени, что предупреждает поступление свободного гемоглобина в почки. У здорового человека в плазме содержится около 1 г/л плазмы гаптоглобина и 3-10 мг гемоглобина.

Эритроцитоз – состояние, характеризующееся увеличением количества эритроцитов и Нb в единице объема крови, повышением гематокрита.

К физиологическим эритроцитозам относятся эритроцитоз у жителей высокогорья, у альпинистов в период акклиматизации на больших высотах и после нее, а также в других аналогичных ситуациях адаптации к хронической гипоксии.

32.Структура и свойства гемоглобина  
здесь еще неплохо написано http://fingo.narod.ru/prakt/Hb.pdf

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологическоготетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральномуструктурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (От N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этапростетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомамиазота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα — кровь и лат. globus — шар) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится вэритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин 140—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л),у женщин 120—150 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимальный и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови.[2]

Главная функция гемоглобина состоит в переносе кислорода. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Током крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическомшоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом,билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев иострой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин, специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других желчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферрином для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Виды

Эмбрионы содержат примитивный гемоглобин (НвР)., на смену ему приходит плодовый или фетальный гемоглобин (НвF). Основным гемоглобином взрослого организма является НвА1 (98-100%) и НвА2 (до 2%), а также разновидность Нв - мышечный миоглобин.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2кровью плода.

Соединения гемоглобина.

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв - восстановленный гемоглобин и НвСО2 - соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет. Можно более точно определить присутствие в растворе ННв (дезоксиформа) методом спектрального анализа. Спектр ННв имеет одну широкую полосу поглощения в желто-зеленой части.

НвО2 - оксигемоглобин – находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. По данным спектрального анализа известно, что спектр НвО2 имеет две узкие полосы поглощения в желто-зеленой части спектра. НвО2 - чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Однако, есть и патологические формы гемоглобина.

Карбоксигемоглобин (НвСО) - очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв в 400-500 раз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО. Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО - прочное соединение с О2. При спектральном определении НвСО спектр НвСО имеет аналогичные характеристики с НвО2, т. е. две узкие полосы поглощения в желто-зеленой части спектра. В растворе НвСО имеет алую окраску.

Первая помощь при отравлении угарным газом - доступ свежего воздуха, создание высоких концентраций О2 (кислородная подушка). В случаях тяжелых отравлений проводятся обменные переливания крови. При кислородном голодании в первую очередь поражается ЦНС, и прежде всего корковые нейроны.

Метгемоглобин (MetНв) - окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску, его можно обнаружить, используя метод спектрального анализа. В спектре выявляется одна дополнительная полоса поглощения в красной части спектра. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2. При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

В физиологических условиях в организме тоже образуется небольшое количество метгемоглобина, так как ферроформа железа нестабильна и стремиться перейти в ферриформу. В эритроцитах присутствует специальный фермент - метгемоглобинредуктаза, которая постоянно переводит метгемоглобин в оксигемоглобин.

Обмен железа в организме

Общее количество железа в организме человека составляет 4,0-5,0 г, в том числе железо гемоглобина — 2,6 г, железо миоглобина — 0,4 и железо тканей — 1,5 г. Таким образом, основной фонд железа приходится на эритроциты периферической крови и эритроидные клетки костного мозга. Это так называемое гемовое железо, т. е. входящее в состав гема. Кроме того, различают транспортные формы железа, запасное и клеточное (или тканевое) железо. 
Транспортное железо — это железо плазмы, связанное с белками. Его количество определяется интенсивностью распада эритроцитов, уровнем запасного железа, а также эффективностью его всасывания в желудочно-кишечном тракте. Основным железосвязывающим белком является трансферрин. В норме он связан с железом на У3, а 2/3 молекул трансферрина остаются свободными. Нормальное содержание железа сыворотки крови — 12,5-30,4 мкмоль/л. 
Запасные формы железа существуют в виде ферритина и гемосидерина, содержатся в печени и клетках ретикулоэндотелиальной системы. 
Гемосидерин, производное ферритина, не растворяется в воде; железо из него освобождается труднее, чем из ферритина. 
Клеточное или тканевое железо — это железо миоглобина и железосодержащих ферментов: цитохромов, сукцинатдегидрогеназы и др. Кроме того, имеются данные, что железо является кофактором ферментативных процессов, связанных с биосинтезом коллагена (рис. 1).

 
Физиологические потери железа из организма с потом, при слущивании эпителия кожи, слизистой оболочки кишечника составляют у мужчин 0,6 мг в сутки, у женщин, с учетом циклических менструальных кровопотерь, примерно 12 мг в день. У женщин при каждой беременности, родах и кормлении теряется не менее 700-800 мг (Идельсон Л. И., 1985).

Обычно мужчины получают с пищей около 18 мг железа, из которых всасывается 1,0-1,5 мг, женщины - 12-15 мг, из которых всасывается 1,0-1,5 мг. При повышенной потребности организма в железе из пищи может всосаться максимум 2,5 мг. Следовательно, дефицит железа развивается тогда, когда потери его составляют более 2,0 мг в сутки. Физиологическая потребность железа у мужчин не превышает 1 мг, поэтому при нормальном питании дефицит железа у них не развивается.