Катализ. Сущность катализа

Катализ.

1. Сущность катализа   

 Вещества, не  расходующиеся в результате протекания  реакции, но влияющие на ее  скорость, называются катализаторами. Явление изменения скорости реакции под действием таких веществ называется катализом. Реакции, протекающие под действием катализаторов, называются каталитическими.    

 Различают гомогенный и гетерогенный катализ. В случае гомогенного катализа катализатор и реагирующие вещества

образуют  одну фазу (газ или раствор). В  случае гетерогенного катализа катализатор  находится в системе в виде самостоятельной фазы.   

 Бывают  катализаторы как ускоряющие  протекание реакции, так и замедляющие  ее. В первом случае катализ  называется положительным, а во втором -отрицательным. Катализаторы, уменьшающие скорость реакции, называются ингибиторами.     

 В большинстве  случаев действие катализатора  объясняется тем, что он снижает  энергию активации реакции. В  присутствии катализатора реакция  проходит через другие промежуточные  стадии, чем без него, причем эти  стадии энергетически более доступны. Т. е.  в присутствии катализатора возникают другие активированные комплексы, причем для их образования требуется меньше энергии, чем для образования  активированных комплексов, возникающих без катализатора. Таким образом, энергия активации реакции понижается; некоторые молекулы, энергия которых была недостаточна для активных столкновений, теперь оказываются активными. 

 

АВ и РQ - исходные вещества; AP и BQ - продукты реакции; APQB - переходное состояние без катализатора; АВК - первое переходное состояние в присутствии катализатора; ABPQK - второе переходное состояние в присутствии катализатора; Е_а1 - энергия активации прямой реакции без катализатора; Е_а2 - энергия активации обратной реакции без катализатора; Е_ак1 - энергия активации прямой реакции в присутствии катализатора; Е_ак2 энергия активации обратной реакции в присутствии катализатора.  

 

 

     Из рис.3 ясно, что катализатор  изменяет путь, по которому идет  реакция, снижает энергию активации  прямой и обратной реакции  на одну и ту же величину. При этом в ходе реакции в присутствии катализатора образуются новые переходные состояния,  самая высокая энергия одного из которых будет определять энергию активации каталитической реакции. Отсюда следует, что катализатор в одно и то же число раз ускоряет и прямую, и обратную реакции.    

 Таким образом,  сущность катализа заключается  в том, что в присутствии  катализатора изменяется путь, по  которому проходит суммарная  реакция, образуются другие переходные  состояния с иными энергиями  активации, а поэтому изменяется и скорость химической реакции. 

 

2. Ферменты и их строение  

   Очень большую роль играет катализ в биологических системах. Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках животных и человека, являются каталитическими. Катализаторы в этом случае называют ферментами.    

 Ферменты - белки,  выполняющие специфические функции  катализа химических реакций.  Ферменты имеют уникальные свойства: они представляют самые эффективные  катализаторы в природе (одна  молекула каталазы расщепляет 2,5×10⁶  молекул H₂O₂ в течение 1 минуты при нормальных условиях и pH=6,8), они обладают специфичностью действия, подвержены регуляции в своей активности.  Ферменты выступают как химические катализаторы, т.е. не расходуются в процессе реакции, поэтому достаточно их малых концентраций. В связи с этим в организме существует огромная диспропорция между массой фермента и массой субстрата, на который воздействует данный фермент.      

 Есть две важные  характеристики фермента: во-первых, фермент не изменяется, вступая в реакцию, и выходит из реакции в первоначальном состоянии; во-вторых, фермент не изменяет положение равновесия реакции, он лишь ускоряет течение химической реакции (достижение равновесия). Таим образом, фермент ускоряет реакцию без изменения термодинамических свойств системы, с которой он взаимодействует.    

 Относительная  молекулярная масса ферментов  может достигать нескольких миллионов.  У простых ферментов ряд функциональных  групп определенных аминокислот  формирует активный центр молекулы, который обеспечивает непосредственное взаимодействие ее с субстратом. Часто в активном центре ферментов имеются следующие аминокислоты: серин, тирозин, аргинин, гистидин. Лизин, цистеин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты.     

 Количество активных центров у разных ферментов может быть различным. Аминокислоты, образующие активные центры, располагаются в различных местах полипептидной цепи, но в пространственной близости друг к другу с заданной определенной конформацией. Это доказывается потере ферментативной активности при денатурирующих воздействиях, когда нарушается вторичная и третичная структура белковой молекулы. Активный центр составляет сравнительно небольшую часть от общего объема молекулы фермента. У сложных ферментов различают апофермент, или белковую часть, которая в свободном виде не обладает ферментативной активностью, и небелковый компонент - кофермент (кофактор), или простетическую группу, который определяет активность молекулы фермента. Соединения апофермента и небелкового компонента осуществляется в основном за счет водородных, ионных связей. В ферментативных реакциях кофермент проявляет относительную самостоятельность.      

 Коферменты могут  быть представлены органическими  веществами (нуклеотиды, витамины) или неорганическими веществами (металлы). В частности, важную роль в биохимических процессах играет кофермент А (HS-KoA). Его структура включает адениловый нуклеотид, соединенный с пантотеновой кислотой, которая связана с b-аминоэтантиолом.    

 Многие  ферменты содержат в своей  структуре металл, образуя стабильные комплексы. Основными металлоферментами этого типа являются - полифенолоксидаза (Cu), угольная ангидраза (Zn), аргиназа (Mn),различные фосфатазы (Mg). Эти ферменты инактивируютя в случае удаления из их структуры металла. Роль металла в ферментной системе часто связана с образованием комплекса между ферментом и его субстратом. Например, магний необходим для фиксации АТФ на ферментах (киназах). В отделных случаях металл играет активную роль в реакциях, за счет участия в транспорте электронов, как, например, железо в цитохромах.  

 

3. Теория ферментативного катализа    

 Существующие  теории, объясняя взаимодействие  фермента и субстрата, допускают  временное их соединение с  образованием промежуточного фермент-субстратного комплекса. Теория ферментативного катализа (теория Михаэлиса-Ментен) предполагает следующие этапы.    

I этап. Между субстратом и ферментом  возникает связь, в результате  чего образуется фермент-субстратный  комплекс ES, в котором компоненты связаны между собой ковалентной, ионной, водородной и другими связями.    

II этап. Субстрат под влиянием присоединенного  фермента активируется, становясь  доступным для соответствующих  реакций катализа ES.    

III этап. Осуществляется катализ ES*.    

IV этап. Освобождается молекула фермента E и продукты реакции Р. 

 

 

                                             I           II           III            IV       

E + S  « ES  «  ES*  «  E + P 

 

 

     Теория ферментативного катализа подтверждена экспериментально. Так, из хрена выделен фермент, расщепляющий пероксид водорода - пероксидаза коричневого цвета. После соединения фермента E с субстратом H₂O₂ (S) возникает фермент-субстратный комплекс ES зеленого цвета. Через некоторое время субстрат активируется, образуя фермент-активированный субстрат ES* красного цвета. Он расщепляется на коричневый фермент E    и    продукты распада P.      

 Скорость  реакции или скорость образования  конечного продукта очевидно  пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса.       

 Также  скорость реакции пропорциональна  числу активных центров фермента, вовлекаемых молекулами субстрата.  Конформация активного центра  фермента такова, что она стехиометрически  комплементарна субстрату. Таким  образом, существует определенное сродство фермента к определенному субстрату. В этом случае достигается максимальная фиксация субстрата на активных центрах фермента. Впервые это утверждение высказал в 1890г. Э. Фишер, который считал, что пространственные структуры активного центра фермента и его субстрата должны иметь стерическое соответствие, чтобы произошла химическая реакция. С этого времени возникла формулировка о соответствии фермента и субстрата, как ключа и замка. В настоящее время считают, что активные центры многих ферментов не представляют собой жесткие структуры. Форма их активного центра становится комплементарной лишь после связывания с субстратом.      

  В образовании фермент-субстратного комплекса участвуют водородные связи, гидрофобные и электростатические

взаимодействия, временно образующие ковалентные связи.       

 Установлено,  что при образовании фермент-субстратного  комплекса молекулы фермента  и субстрата, сближаясь, определенным  образом ориентируются относительно  друг друга. В присутствии субстрата  происходят конформационные изменения молекулы фермента, что обеспечивает ориентацию в пространстве функциональных групп активного центра, оптимальным образом подходящую к взаимодействию с соответствующими группами субстрата. Эти конформационные взаимодействия получили название «индуцированного соответствия». Вероятно, оно увеличивает скорость ферментативных реакций, приводя к возникновению менее стабильных разрываемых связей в субстрате. Для химических ферментативных реакций важное значение имеет и электрофильно-нуклеофильный катализ. Активные центры ряда ферментов имеют электрофильные и нуклеофильные группировки, принимающие участие в химическом катализе. Электрофильные группировки - это акцепторы электронных пар, а нуклеофильны - это доноры электронных пар. В реакциях нуклеофильного замещения происходит образование ковалентных промежуточных соединений. При этом нуклеофильная группировка занимает место замещаемой группы, образуя ковалентный интермедиат, который неустойчив и легко распадается на конечные продукты реакции. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Заключение 

 

 

       Знание скоростей химических  реакций имеет большое научное  и практическое значение. Например, в химической промышленности  при производстве того или  иного вещества от скорости  реакции зависят размеры и  производительность аппаратуры, количество вырабатываемого продукта. При практическом использовании химических реакций весьма важно не только знать, с какой скоростью будет протекать данная реакция в тех или иных условиях, но и как нужно изменить эти условия для того, чтобы реакция протекала с требуемой скоростью.      

 В  химической промышленности приблизительно  ¾ всех производств основаны  на применении катализаторов.  Под влиянием катализаторов реакции  могут ускоряться в миллионы  раз и более.  В некоторых случаях под действием катализаторов могут возбуждаться такие реакции, которые без них в данных условиях практически не протекают.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Используемая литература: 

 

 

 Кононский А.И. Биохимия животных. - Киев: Вища школа. Головное изд-во, 1980. - 432с. 

 

 

 Зайцев  С.Ю., Конопатов Ю.В. Биохимия животных. Фундаментальные и клинические аспекты. - Издательство «Лань», 2004. -384с. 

 

 

  

Глинка  Н.Л. Общая химия. Под ред.  А.И. Ермакова. - изд.30-е, исправленное - М.: Интеграл-Пресс, 2005. - 728с. 

 

 

 Болдырев  А.И. Физическая и коллоидная химия. - 2-е изд., перераб. и  доп. - М.: Высшая шк., 1983. - 408с.